摘要
用电感耦合等离子体原子发射光谱(ICP-AES)、红外光谱(FTIR)、紫外光谱(UV/VIS)和荧光光谱对镝(Ⅲ)、钛(Ⅳ)与牛血红蛋白(Hb)相互作用的机理进行了探讨。研究表明:金属离子在蛋白质上的结合部位主要在氨基酸残基和肽键的N和O原子上,并且Dy(Ⅲ)和Ti(Ⅳ)在蛋白质上的结合部位不同,从蛋白质的结构变化来看,Ti(Ⅳ)对蛋白质结构的影响强于Dy(Ⅲ)。因此,在双核配合物的合成中血红蛋白优先结合Ti(Ⅳ)。
The interaction of hemoglobin(Hb) with dysprosium(Ⅲ) and titanium(Ⅳ) ions have been developed by ICP-AES, FTIR, UV/VIS and fluorescence spectroseopies. It has formed a sensitive species that the dysprosium and titanium ions with nitrogen and oxygen atoms of resdues of amino acid and peptides in Hb. It is shown that binding sites of Dy(Ⅲ) and Ti(Ⅳ) in Hb are different. The results indicate that the coordination of Ti(Ⅳ) with Hb is stronger than that of Dy(Ⅲ).
出处
《兰州大学学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第2期62-66,共5页
Journal of Lanzhou University(Natural Sciences)
