摘要
在α 淀粉酶介质中加入Ce3+ ,研究了对α 淀粉酶活性影响及其对酶中Ca2 + 的竞争结合作用。低浓度下 (0 .5～ 10mmol·L- 1 ) ,Ce3+ 对α 淀粉酶具有激活现象 ,而高浓度则抑制酶活力。在高浓度下 ,Ce3+ 能完全竞争出α 淀粉酶中的Ca2 + 。荧光滴定表明Ce3+ 能够完全占据Ca2
The activity of α amylase from porcine pancreas was enhanced under the treatment by Ce 3+ of the low concentration (0.5～10 μmol·L -1 ), but was inhibited by Ce 3+ of the high concentration (>10 μmol·L -1 ). Ce 3+ at the high concentration displaces Ca 2+ from α amylase competitively. The equilibrium dialysis demonstrates that α amylase have five Ca 2+ binding sites with different affinities. The fluorescence titration shows that Ce 3+ can bind to Ca 2+ binding sites.
出处
《中国稀土学报》
CAS
CSCD
北大核心
2002年第4期353-356,共4页
Journal of the Chinese Society of Rare Earths
基金
苏州大学"2 11工程"科学研究基金 (XQ3 160 11)
江苏省教育委员会基金
