摘要
生物体内NO是在一氧化氮合酶(mitric oxide synthase,NOS)催化下生成的,NOS的结构包括C端还原酶域和N端加氧酶域。还原酶域中的FMN结合结构域既可接受来自NADPH-FAD结构域的电子,又可作为提供电子的供体,在调控催化过程中的电子传递方面发挥着重要作用。主要从FMN结合结构域的构象平衡及其对不同亚型NOS的动力学差异的贡献、FMN结合结构域自身的电荷性质以及NOS中其他结构域对FMN结构域的功能调控三个方面进行了论述,以期揭示NOS独特的电子传递催化机制。
NO synthesis in vivo is catalyzed by nitric oxide synthase.Nitric-oxide synthase is composed of a C-terminal,flavin-containing reductase domain and an N-terminal,heme-containing oxidase domain.FMN domain plays a central role by acting as both an electron acceptor（receiving electrons from NADPH-FAD） and an electron donor（delivering electrons to the NOS heme）.In the minireview,the following sections were presented：（i） a three-state,two-equilibrium model for the conformation of the FMN subdomain,in addition,its contribution to differences of nitric-oxide synthases I,II,and III from the view of kinetic,（ii） the surface charge of the FMN subdomain,（iii） how the partner subdomain（C-terminal residue and CaM binding） regulate the conformational equilibria of the FMN module in NOS.This helps to explain the unique electron transfer and catalytic behaviors of NOS.
出处
《生命科学》
CSCD
北大核心
2011年第8期790-795,共6页
Chinese Bulletin of Life Sciences
基金
国家自然科学基金项目(20905065)
中国博士后科学基金项目(20100471004)
国家杰出青年科学基金项目(30825043)
