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USP14调控OSBPL2蛋白去泛素化作用的实验研究 被引量：2
1
作者 张洪都 王红顺 +2 位作者 王天明 姚俊 曹新 《南京医科大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2022年第6期759-767,共9页
目的:研究泛素特异性蛋白酶14(ubiquitin-specific peptidase 14,USP14)通过调控氧化固醇结合样蛋白2(oxysterol binding protein-like 2,OSBPL2)的泛素化水平稳定OSBPL2表达的分子机制。方法:以HeLa细胞为工具细胞,通过对USP14过表达... 目的:研究泛素特异性蛋白酶14(ubiquitin-specific peptidase 14,USP14)通过调控氧化固醇结合样蛋白2(oxysterol binding protein-like 2,OSBPL2)的泛素化水平稳定OSBPL2表达的分子机制。方法:以HeLa细胞为工具细胞,通过对USP14过表达、敲降以及活性抑制,检测OSBPL2的表达水平;采用体外过表达实验考察USP14对OSBPL2的泛素信号和泛素化水平的调控;采用免疫共沉淀(co-immunoprecipitation,Co-IP)阐明USP14与OSBPL2相互作用的具体结构域、不同结构域在蛋白相互作用中的作用以及OSBPL2的关键泛素化位点。结果:USP14与OSBPL2存在相互作用关系并稳定OSBPL2的表达而不改变其转录水平;体外过表达和Co-IP实验结果表明,USP14催化(catalytic,CAT)结构域与OSBPL2氧固醇结合蛋白相关结构域(OSBP-related domain,ORD)的相互作用降低OSBPL2的泛素化水平;类泛素(ubiquitin-like,UBL)结构域在USP14与OSBPL2相互作用中起到了促进作用;Lys209和Lys361是OSBPL2泛素化和去泛素化的关键位点。结论:USP14通过调控OSBPL2蛋白Lys209和Lys361两个位点的泛素化进而调控其泛素化水平,稳定OSBPL2蛋白的表达。 展开更多
关键词 氧化固醇结合蛋白样蛋白2 泛素特异性蛋白酶14 泛素化 去泛素化
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