-
题名纳豆激酶分离纯化及性质研究
被引量:8
- 1
-
-
作者
白震
徐梅
韩斯琴
刘克杉
-
机构
中国科学院沈阳应用生态所
中国科学院研究生院
-
出处
《东北农业大学学报》
CAS
CSCD
2004年第6期667-673,共7页
-
基金
辽宁省重大科技攻关项目(200226004)
-
文摘
在实验室条件下,通过生理盐水浸提、硫酸铵分级沉淀、亲和层析、阴离子交换层析以及凝胶过滤层析,从纳豆中提取纳豆激酶。纯化后的纳豆激酶样品在SDS-PAGE银染中呈单一条带,纯度经密度扫描证实在95%以上,纤溶活性总收率达到52.9%。纳豆激酶性质研究结果发现,其最适pH值为7.5,对温度变化敏感,纤溶活性可被Ca2+,Ba2+,Na+等金属离子激活。纳豆激酶在水溶液中受EDTA强烈抑制及低离子强度条件下产生自我降解现象。
-
关键词
纳豆激酶
分离纯化
性质
抑制
自我降解
-
Keywords
Nattokinase purification characterization
inhibition
self-degradati on
-
分类号
Q555.7
[生物学—生物化学]
Q503
-