期刊文献+
共找到6篇文章
< 1 >
每页显示 20 50 100
γ-聚谷氨酸合成酶系PgsBCA结构的生物信息学分析 被引量:2
1
作者 姚文娟 范文俊 +2 位作者 许小乐 邓小昭 张伟 《南通大学学报(自然科学版)》 CAS 2012年第2期41-46,共6页
利用ProtParam、TopPred、PredictProtein、PSORT-B Prediction、SWISS-MODEL等软件分别分析蛋白质的理化性质、跨膜区、二级结构、亚细胞定位、三维结构.结果显示:PgsB是亲水不稳定蛋白,通过豆蔻酰锚钩锚定于质膜上,催化作用需与ATP结... 利用ProtParam、TopPred、PredictProtein、PSORT-B Prediction、SWISS-MODEL等软件分别分析蛋白质的理化性质、跨膜区、二级结构、亚细胞定位、三维结构.结果显示:PgsB是亲水不稳定蛋白,通过豆蔻酰锚钩锚定于质膜上,催化作用需与ATP结合提供能量;PgsC是疏水稳定蛋白,通过4个跨膜区和多个豆蔻酰锚钩定位于质膜,具有酰胺化位点;PgsA是亲水稳定蛋白,通过N端一个跨膜区和豆蔻酰锚钩结合于质膜,具有多种磷酸化位点.说明γ-聚谷氨酸(Polyγ-glutamic acid,γ-PGA)合成酶系3个组分蛋白形成复合物定位于质膜上,其中PgsB在胞内催化γ-PGA合成,PgsC固定于质膜,连接PgsB和PgsA组分,PgsA在胞外负责γ-PGA的运输.通过对γ-PGA合成酶系各组分蛋白结构的分析,为日后在谷氨酸高产菌株中的表达奠定了基础. 展开更多
关键词 Γ-聚谷氨酸 生物信息学 pgsbca
下载PDF
γ-聚谷氨酸的基因克隆与序列分析
2
作者 吉美萍 那日 +3 位作者 郭九峰 肖志婷 庞艳波 付丽丽 《基因组学与应用生物学》 CAS CSCD 北大核心 2017年第6期2417-2429,共13页
本研究通过基因组DNA提取和PCR扩增分别得到Bacillusnatto20646的原初始菌株N-1、高压电晕电场和不同种类稀土元素诱变的突变株N-2、N-3、N-4、N-5及N-6的pgsBCA合成酶基因序列,利用BioEdit软件对6株菌株的pgsB、pgsC和pgsA的基因序列... 本研究通过基因组DNA提取和PCR扩增分别得到Bacillusnatto20646的原初始菌株N-1、高压电晕电场和不同种类稀土元素诱变的突变株N-2、N-3、N-4、N-5及N-6的pgsBCA合成酶基因序列,利用BioEdit软件对6株菌株的pgsB、pgsC和pgsA的基因序列及合成酶蛋白PgsB、PgsC和PgsA蛋白酶的氨基酸序列对比后得出:pgsB、pgsC和pgsA基因分别约含1170个、450个和1140个核苷酸,分别编码约390个、150个和380个氨基酸。高压电晕电场和稀土元素使得菌株γ-PGA合成酶基因簇pgsBCA核苷酸发生了碱基的置换和颠换、插入和缺失,合成酶蛋白PgsBCA氨基酸序列发生了氨基酸的替换、插入和缺失,且对序列的开端和尾端的影响较大,PgsA在30~40个氨基酸区间变化显著,使该处氨基酸残基的跨膜区发生变化,准确的膜锚定,γ-PGA高效地从活性中心位点移开,加快实现了链的延长,为γ-PGA产量的提高提供理论基础。 展开更多
关键词 Γ-PGA γ-PGA合成酶 pgsbca 序列对比
原文传递
谷氨酸棒杆菌一步法发酵糖质原料生产γ-聚谷氨酸 被引量:1
3
作者 程慧 陈园园 +5 位作者 朱亚鑫 曹蓉 徐国强 张晓梅 史劲松 许正宏 《生物工程学报》 CAS CSCD 北大核心 2020年第2期295-308,共14页
γ-聚谷氨酸在食品、化妆品、生物医药等领域具有广泛的应用,目前主要的生产菌株是谷氨酸依赖型菌株,在生产过程中需要添加谷氨酸作为前体,因而生产γ-聚谷氨酸的成本较高。文中主要研究从糖质原料一步法发酵合成γ-聚谷氨酸的生产工艺... γ-聚谷氨酸在食品、化妆品、生物医药等领域具有广泛的应用,目前主要的生产菌株是谷氨酸依赖型菌株,在生产过程中需要添加谷氨酸作为前体,因而生产γ-聚谷氨酸的成本较高。文中主要研究从糖质原料一步法发酵合成γ-聚谷氨酸的生产工艺。首先,从产γ-聚谷氨酸的菌株枯草芽孢杆菌中克隆γ-聚谷氨酸合成酶的基因簇pgs BCA,在谷氨酸棒杆菌模式菌株ATCC13032中进行诱导型和组成型表达,结果显示,仅诱导型表达菌株可以积累γ-聚谷氨酸,产量为1.43 g/L。进一步对诱导条件进行优化,确定诱导时间为2 h,IPTG浓度为0.8 mmol/L,γ-聚谷氨酸产量为1.98g/L。在此基础上,在一株高产谷氨酸的谷氨酸棒杆菌F343中外源表达pgs BCA,对重组菌进行发酵,结果表明,在摇瓶发酵中γ-聚谷氨酸产量达到10.23g/L,在5L发酵罐中产量达到20.08g/L;继而对γ-聚谷氨酸进行分子量测定,结果显示,产自F343重组菌的γ-聚谷氨酸的重均分子量比产自枯草芽孢杆菌的提高34.77%。文中构建了一步法发酵糖质原料生产γ-聚谷氨酸的新途径,同时为开发其潜在应用奠定了基础。 展开更多
关键词 Γ-聚谷氨酸 谷氨酸棒杆菌 一步法发酵 糖质原料 pgsbca
原文传递
利用Bacillus licheniformis NK-03合成聚谷氨酸及其合成酶基因pgsBCA的克隆 被引量:4
4
作者 金映虹 刘静 +3 位作者 刘莉 邓飞 陶剑 宋存江 《南开大学学报(自然科学版)》 CAS CSCD 北大核心 2008年第3期57-63,共7页
分离到一株能合成γ-聚谷氨酸(γ-PGA)的细菌,通过16SrRNA 序列同源性分析、计算机微生物分类鉴定系统 BIOLOG-System 4.20等方法,确立该菌株为地衣芽孢杆菌,命名为 Bacillus licheniformis NK-03.该菌合成的γ-PGA 所含的 L-谷氨酸单... 分离到一株能合成γ-聚谷氨酸(γ-PGA)的细菌,通过16SrRNA 序列同源性分析、计算机微生物分类鉴定系统 BIOLOG-System 4.20等方法,确立该菌株为地衣芽孢杆菌,命名为 Bacillus licheniformis NK-03.该菌合成的γ-PGA 所含的 L-谷氨酸单体可高达98%,且重均分子量(M_w)为1360000.另外,利用 pXMJ19质粒将 B.licheniformis NK-03的7-PGA 合成酶基因 pgsBCA 克隆到了 Escherichia coli JM109中,使其成功表达合成了重均分子量为42 433的γ-PGA.同时,通过比较 B.licheniformis NK-03与已报道菌株 pgsBCA 基因编码氨基酸序列的同源性,发现基因簇中 pgsC 基因编码的氨基酸序列最为保守. 展开更多
关键词 γ-聚谷氨酸(γ-PGA) Bacillus LICHENIFORMIS 立体构型 pgsbca基因
下载PDF
Bacillus subtilis NX-2聚谷氨酸合成酶基因pgsBCA的克隆及生物信息学分析
5
作者 张丹 徐虹 +2 位作者 李莎 许宗奇 魏艳 《生物加工过程》 CAS CSCD 2011年第5期53-58,共6页
克隆Bacillus subtilis NX-2中的聚谷氨酸合成酶基因pgsBCA并进行测序。应用生物信息学分析方法和工具对PgsB、PgsC、PgsA蛋白质的理化性质、跨膜区域、信号肽、细胞定位等进行分析和预测,并探讨它们的作用方式。结果表明:PgsB蛋白不含... 克隆Bacillus subtilis NX-2中的聚谷氨酸合成酶基因pgsBCA并进行测序。应用生物信息学分析方法和工具对PgsB、PgsC、PgsA蛋白质的理化性质、跨膜区域、信号肽、细胞定位等进行分析和预测,并探讨它们的作用方式。结果表明:PgsB蛋白不含有跨膜区,它与ATP结合并催化ATP的水解,为PGA合成提供能量;PgsC蛋白保守性最高,其含有4个跨膜区域,是疏水性膜结合蛋白;PgsA为亲水性稳定蛋白,在N端存在1个跨膜区域。 展开更多
关键词 BACILLUS SUBTILIS 生物信息学 pgsbca基因 序列分析
下载PDF
新型食品添加剂γ-聚谷氨酸合成酶基因的克隆及表达
6
作者 王风青 梁金钟 +1 位作者 毕明月 肖玮 《食品工业科技》 CAS CSCD 北大核心 2017年第3期127-132,共6页
γ-聚谷氨酸(γ-poly glutamic acid,γ-PGA)特殊的分子结构,使其具有很好的乳化、增稠、抗冻等特性,可作为添加剂广泛应用于食品当中。实验以枯草芽孢杆菌Bacillus subtilis 115基因组为模板,通过PCR技术成功克隆到γ-PGA合成酶系基因p... γ-聚谷氨酸(γ-poly glutamic acid,γ-PGA)特殊的分子结构,使其具有很好的乳化、增稠、抗冻等特性,可作为添加剂广泛应用于食品当中。实验以枯草芽孢杆菌Bacillus subtilis 115基因组为模板,通过PCR技术成功克隆到γ-PGA合成酶系基因pgs BCA,并进行测序,利用Ex PASy-Prot Param tool、Server 3.0 Signal P,TMHMM Server和Tmpred,PSORTB,Predict Protein,Swiss-Model Workspace软件,分别对蛋白质的生物信息进行了分析和预测,针对γ-PGA合成关键酶基因pgs B构建了表达体系,结果表明:pgs B,pgs C和pgs A基因分别含1182、450和1143个核苷酸,分别编码393、149和380个氨基酸,其对应蛋白均不存在信号肽,属于非分泌型蛋白;Pgs B、Pgs C和Pgs A分子量分别为44016.7、16302.9、42759.8 Da;Pgs B为亲水性不稳定的酸性蛋白质,二级结构以α-螺旋为主;Pgs C是疏水碱性的膜结合蛋白,存在4个强跨膜区;Pgs A为亲水稳定的碱性蛋白,在N端存在1个强跨膜区域。经聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测,pgs B基因被成功表达,目的蛋白相对分子质量约为45 k Da,与预测值基本相符。 展开更多
关键词 Bacillus SUBTILIS 115 Γ-PGA pgsbca基因克隆 生物信息分析 诱导表达
下载PDF
上一页 1 下一页 到第
使用帮助 返回顶部