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pH值敏感相分离特性的蛋白质酶解试剂研究 被引量：1
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作者 吴蓓蓓 商云岭 邬建敏 《分析化学》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 2011年第1期12-16,共5页
通过DEC/NHS偶联反应将胰蛋白酶(Trypsin)连接到具有pH值敏感性的壳聚糖(CS)链上。Trypsin-CS偶联物保留了CS的pH值敏感相分离特性及Trypsin的酶催化活性。浊度滴定实验表明,此偶联物的临界相分离pH值(CPSP)仍保持在偏中性范围内,并且... 通过DEC/NHS偶联反应将胰蛋白酶(Trypsin)连接到具有pH值敏感性的壳聚糖(CS)链上。Trypsin-CS偶联物保留了CS的pH值敏感相分离特性及Trypsin的酶催化活性。浊度滴定实验表明,此偶联物的临界相分离pH值(CPSP)仍保持在偏中性范围内,并且随CS的分子量降低而略有上升。这种偏中性的CPSP值有利于相分离循环过程中保持酶的催化活性。分子量为8×104的CS与Trypsin的偶联物在存放30d后可保留69%的初始酶活性。偶联物经过6次循环使用后的残余活性为初始活性的79%。Trypsin-CS偶联物可在低于CPSP值的条件下对蛋白质进行均相酶解,并在高于CPSP值时从催化体系中分离出来。HPLC肽谱分析表明,Trypsin-CS偶联物中Trypsin的自降解被显著抑制,因而有效消除了Trypsin自降解肽段对肽谱分析的干扰。 展开更多
关键词 ph值敏感高分子 胰蛋白酶 偶联 酶活性 肽谱分析
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