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淀粉样β蛋白的微生物表达及其在抑制剂筛选中的应用
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作者 刘夫锋 赵文平 +3 位作者 位薇 王英 李丽 路福平 《微生物学杂志》 CAS CSCD 2019年第5期1-7,共7页
淀粉样β蛋白质(Amyloid-βprotein, Aβ)的错误折叠和聚集形成多种形式的毒性各异的聚集体是阿尔茨海默病(Alzheimer′s disease, AD)发生和发展的主要原因之一。研究Aβ的错误折叠和聚集机制及开发高效的抑制剂对AD的治疗至关重要。... 淀粉样β蛋白质(Amyloid-βprotein, Aβ)的错误折叠和聚集形成多种形式的毒性各异的聚集体是阿尔茨海默病(Alzheimer′s disease, AD)发生和发展的主要原因之一。研究Aβ的错误折叠和聚集机制及开发高效的抑制剂对AD的治疗至关重要。上述研究均需要大量的高纯度Aβ,而基于基因工程技术的重组蛋白质生产是获得Aβ及其突变体的常用工具。基于近年来Aβ微生物表达相关领域取得的进展,结合作者的相关研究,介绍了Aβ的微生物表达和纯化以及体内聚集抑制剂筛选系统的构建及使用,并讨论其优点和局限性,为淀粉样蛋白沉积疾病的分子机理和抑制剂开发的相关研究提供理论依据和技术支撑。 展开更多
关键词 淀粉样Β蛋白 阿尔茨海默病 微生物表达 体内筛选系统
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基于β-内酰胺酶构建大肠杆菌体内Aβ42聚集抑制剂筛选体系
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作者 赵文平 贾龙刚 +1 位作者 路福平 刘夫锋 《食品与发酵工业》 CAS CSCD 北大核心 2019年第19期17-24,共8页
淀粉样β蛋白(Aβ)的错误折叠和聚集是导致阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease, AD)的主要原因,开发Aβ聚集抑制剂对于缓解和治疗AD至关重要。根据TEM1-β-内酰胺酶(TEM1-β-lactamase,βlac)的结构特征及Aβ42的聚集特性,利用分子生物... 淀粉样β蛋白(Aβ)的错误折叠和聚集是导致阿尔茨海默病(Alzheimer’s disease, AD)的主要原因,开发Aβ聚集抑制剂对于缓解和治疗AD至关重要。根据TEM1-β-内酰胺酶(TEM1-β-lactamase,βlac)的结构特征及Aβ42的聚集特性,利用分子生物学方法将Aβ42插入到βlac 196-197氨基酸残基之间,构建了BL21-βlac-Aβ42重组菌株。利用已知Aβ42聚集抑制剂,分别通过斑点滴定实验、平板涂布实验和菌体浓度变化检测实验进行了验证。结果显示,添加已知Aβ42抑制剂后,BL21-βlac-Aβ42菌株在特定氨苄青霉素(ampicillin, Amp)浓度条件下生长状况得到改善,允许微生物细胞生长的最大细胞稀释倍数增大,证明该融合体系能应用于大肠杆菌体内筛选Aβ42聚集抑制剂。该研究实现了淀粉样蛋白聚集抑制剂在微生物体内的高通量筛选,为开发新型抗Aβ聚集药物奠定了基础。 展开更多
关键词 阿尔茨海默病 淀粉样β蛋白42 (Aβ42) TEM1-β-内酰胺酶(βlac) 融合蛋白表达 聚集抑制剂 大肠杆菌体内筛选系统
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