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题名米曲氨基酰化酶分离纯化及其保存稳定性
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作者
孟涛
黄贵娟
曹飞
周华
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机构
西南交通大学生物工程学院
南京工业大学制药与生命科学学院
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出处
《食品科技》
CAS
北大核心
2008年第4期12-15,共4页
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基金
西南交通大学青年教师科研启动项目
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文摘
通过对米曲氨基酰化酶硫酸铵分级沉淀、疏水层析分离、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)实验获得较高纯化倍数和较高活力的酶,并对酶保存稳定性进行研究。经分离纯化实验后,米曲氨基酰化酶的比活力由3.818 U/mg提高到106.738 U/mg,纯化倍数达28倍,活力回收率为22%。保存该酶的最适pH值为6.5～7.0,Co2+对酶有轻微的激活作用,Fe2+和CH3COO-对酶有明显地抑制作用,蛋白水解酶抑制剂1,4-二硫苏糖醇对酶的保存稳定性有较高提升。自制丙酮冻干粉保存稳定性良好,保存半年其酶活力仍能维持原酶活力的80%以上。
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关键词
米曲氨基酰化酶
分离纯化
稳定性
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Keywords
aminoacylase（ec3.5.1.14）
separation
stability
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分类号
Q556
[生物学—生物化学]
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