对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>...对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。展开更多
文摘对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46>皖豆24>黑农46>五星4>中黄13>冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。
