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泛素特异性蛋白酶2a的表达及催化机制
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作者 张万方 《西北大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2017年第4期561-567,共7页
研究USP2a在肿瘤发生发展中的催化机制,设计引物对USP2a的关键氨基酸残基Asn218,Cys223,His464和Asn482进行点突变,分析突变后对USP2a催化活性以及底物特异性的影响。利用荧光检测方法测定USP2a-WT和USP2a-Ms的酶促动力常数,并采用LC-MS... 研究USP2a在肿瘤发生发展中的催化机制,设计引物对USP2a的关键氨基酸残基Asn218,Cys223,His464和Asn482进行点突变,分析突变后对USP2a催化活性以及底物特异性的影响。利用荧光检测方法测定USP2a-WT和USP2a-Ms的酶促动力常数,并采用LC-MS/MS与SDS-PAGE方法分析USP2a-WT和USP2a-Ms的异肽酶活性,获得了可溶性表达的USP2a-WT和USP2a-Ms重组蛋白。结果表明,氨基酸残基Cys223和His464突变后酶失去活性,其余突变体分解底物Ub-AMC的催化效率与野生型无显著差异,氨基酸残基Asn218和Asn482单独突变后对酶活性没有显著影响,但双突变体USP2a-N218A/D482A则显著降低酶活性。USP2a的氨基酸残基Cys223和His464直接参与酶的催化反应;氨基酸残基Asn218和Asn482可能通过形成Asn218-Asn482电子对在催化过程中起到稳定氨基酸残基His464的作用。 展开更多
关键词 泛素特异性蛋白酶2 酶活性分析 ub-amc Di—ub
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沙门菌去泛素化酶SseL对泛素链的水解特异性研究
2
作者 郑学明 周海森 +5 位作者 芮志莲 鞠爱萍 胡红娟 孙溧鸿 王建强 傅行礼 《中国现代医学杂志》 CAS 北大核心 2017年第1期24-28,共5页
目的探讨沙门菌毒力效应蛋白Sse L对不同连接方式连接泛素链的水解特异性。方法克隆伤寒沙门菌Ty2菌株Sse L基因,融合表达纯化GST-Sse L蛋白并在体外研究其对Ub-AMC及各种泛素链的水解情况。结果 Sse L对Ub-AMC水解活性很低,对直链泛素... 目的探讨沙门菌毒力效应蛋白Sse L对不同连接方式连接泛素链的水解特异性。方法克隆伤寒沙门菌Ty2菌株Sse L基因,融合表达纯化GST-Sse L蛋白并在体外研究其对Ub-AMC及各种泛素链的水解情况。结果 Sse L对Ub-AMC水解活性很低,对直链泛素基本没有活性;而对K48和K63连接的二泛素表现出很高的水解活性。结论沙门菌毒力效应蛋白Sse L具有特异性水解泛素异肽链活性,并且对K63多聚泛素链具有更高地水解活性。 展开更多
关键词 沙门菌 效应蛋白 去泛素化酶 二泛素 ub-amc
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