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嗜温冷休克蛋白力致去折叠的研究
被引量:
1
1
作者
和二斌
郭战营
毛艳丽
《生物物理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第6期396-404,共9页
嗜温冷休克蛋白拥有一个由五个β股形成的反平行β桶结构,目前已被用于蛋白质去折叠的研究。当使用机械力对嗜温冷休克蛋白进行拉伸研究时,发现嗜温冷休克蛋白的去折叠过程具有明显的中间态。在常速和常力两种情况下对嗜温冷休克蛋白进...
嗜温冷休克蛋白拥有一个由五个β股形成的反平行β桶结构,目前已被用于蛋白质去折叠的研究。当使用机械力对嗜温冷休克蛋白进行拉伸研究时,发现嗜温冷休克蛋白的去折叠过程具有明显的中间态。在常速和常力两种情况下对嗜温冷休克蛋白进行拉伸分子动力学模拟,发现其在两种情况下具有相同的去折叠次序,即C端β片层首先去折叠,随后N端β片层去折叠;同时这两种模拟都表现出明确的中间态。研究结果表明,嗜温冷休克蛋白抵抗外力作用除了依赖链间氢键外,分子内的静电相互作用也发挥着重要的作用。
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关键词
分子动力学模拟
嗜温冷休克蛋白
去折叠
NAMD
原文传递
题名
嗜温冷休克蛋白力致去折叠的研究
被引量:
1
1
作者
和二斌
郭战营
毛艳丽
机构
河南大学物理与电子学院
焦作师范高等专科学校物理系
出处
《生物物理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第6期396-404,共9页
文摘
嗜温冷休克蛋白拥有一个由五个β股形成的反平行β桶结构,目前已被用于蛋白质去折叠的研究。当使用机械力对嗜温冷休克蛋白进行拉伸研究时,发现嗜温冷休克蛋白的去折叠过程具有明显的中间态。在常速和常力两种情况下对嗜温冷休克蛋白进行拉伸分子动力学模拟,发现其在两种情况下具有相同的去折叠次序,即C端β片层首先去折叠,随后N端β片层去折叠;同时这两种模拟都表现出明确的中间态。研究结果表明,嗜温冷休克蛋白抵抗外力作用除了依赖链间氢键外,分子内的静电相互作用也发挥着重要的作用。
关键词
分子动力学模拟
嗜温冷休克蛋白
去折叠
NAMD
Keywords
steered
molecular
dynamics simulation
(
smd
)
Mesophilic
cold
shock
protein
Unfolding
NAMD
分类号
Q61 [生物学—生物物理学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
嗜温冷休克蛋白力致去折叠的研究
和二斌
郭战营
毛艳丽
《生物物理学报》
CAS
CSCD
北大核心
2009
1
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