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水稻bip130与OSA7蛋白互作的验证及bip130对质膜H+-ATPase活性的影响 被引量:2
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作者 张雅芬 刘亚琴 蒋明义 《南京农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2021年第3期457-467,共11页
[目的]本文旨在验证水稻中bip130(油菜素内酯受体蛋白BR11互作蛋白130)与OSA7(质膜H+-ATP酶7)的相互作用以及ABA处理下bip130对水稻根部质膜H+-ATPase活性的影响。[方法]采用酵母双杂交技术(Y2H)、萤火虫荧光素酶互补成像系统(LCI)、GST... [目的]本文旨在验证水稻中bip130(油菜素内酯受体蛋白BR11互作蛋白130)与OSA7(质膜H+-ATP酶7)的相互作用以及ABA处理下bip130对水稻根部质膜H+-ATPase活性的影响。[方法]采用酵母双杂交技术(Y2H)、萤火虫荧光素酶互补成像系统(LCI)、GST pull-down、双分子荧光互补技术(BiFC)验证bip130与OSA7是否相互作用,并用Y2H与LCI验证bip130与OSA7相互作用的区域以及bip130与OSA7同源蛋白的关系。利用RT-qPCR分析ABA处理时bip130与OSA7的上、下游关系。利用bip130突变体通过水稻原生质体瞬时表达体系检测bip130对OSA7活性的影响。[结果]bip130与OSA7的胞质N结构域相互作用,不与5个同源蛋白的胞质N结构域互作。ABA信号途径中bip130位于OSA7的上游;突变体分析结果显示,bip130过表达进一步增强ABA诱导的质膜H+-ATPase活性,而bip130-RNAi阻止ABA诱导的质膜H+-ATPase活性增加。原生质体瞬时表达结果显示在ABA信号途径中bip130可以调控质膜H+-ATPase活性。[结论]bip130与OSA7的胞质N结构域相互作用,且bip130参与调控ABA信号途径中质膜H+-ATPase的活性。 展开更多
关键词 bip130 osa7 蛋白互作 ABA 质膜H+-ATPase活性
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