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幽门螺杆菌外膜36kDa蛋白重组表达、纯化及初步鉴定
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作者 鞠小丽 邵世和 +2 位作者 郝渭滨 董苏荣 崔蕾蕾 《现代预防医学》 CAS 北大核心 2008年第10期1894-1896,1899,共4页
[目的]构建幽门螺杆菌(H.pylori)NCTC11637菌株36kDa(OMP36)外膜蛋白基因原核表达系统,探索研制H.pylori疫苗的新途径。[方法]培养和收集H.pylori NCTC11637菌株,提取基因组DNA,PCR扩增目的基因片断。将其克隆到T载体并测序,再将目的基... [目的]构建幽门螺杆菌(H.pylori)NCTC11637菌株36kDa(OMP36)外膜蛋白基因原核表达系统,探索研制H.pylori疫苗的新途径。[方法]培养和收集H.pylori NCTC11637菌株,提取基因组DNA,PCR扩增目的基因片断。将其克隆到T载体并测序,再将目的基因克隆入PET32a(+),构建重组表达载体PET32a-OMP36。转化E.coliBL21后IPTG诱导表达,经SDS-PAGE鉴定、镍亲和层析纯化、Western blot检测表达蛋白。[结果]测序分析表明,插入的基因片断为987bp,表达的蛋白的相对分子质量(M r)约为36kDa,并显示具有良好的抗原性。SDS-PAGE检测表明,表达量占细菌总蛋白的37%,镍亲和层析纯化率约92%。Western blot检测表达蛋白具有良好的抗原活性。[结论]成功克隆了外膜蛋白OMP 36kDa的编码基因,其表达产物OMP36有望成为新的Hp疫苗候选分子,为H.py-lori疫苗的研制和试剂盒的开发奠定了良好的基础。 展开更多
关键词 幽门螺杆菌 外膜蛋白 基因表达 蛋白纯化
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