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不同拓扑结构类弹性蛋白相变特性及机理研究 被引量:5
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作者 张丹丹 蔡征文 +3 位作者 王金丹 王心哲 吴姝羽 张光亚 《中国科学:化学》 CAS CSCD 北大核心 2016年第9期881-890,共10页
本文构建了不同拓扑结构的类弹性蛋白多肽(ELPs)融合蛋白,考察了盐的类型及浓度对其相变特性的影响,并与线性ELPs进行比较.结果表明,不同盐浓度类型下,不同拓扑结构ELPs融合蛋白的相变温度平均比相同重复数的线性ELPs高1~10.9℃.其中... 本文构建了不同拓扑结构的类弹性蛋白多肽(ELPs)融合蛋白,考察了盐的类型及浓度对其相变特性的影响,并与线性ELPs进行比较.结果表明,不同盐浓度类型下,不同拓扑结构ELPs融合蛋白的相变温度平均比相同重复数的线性ELPs高1~10.9℃.其中,三臂星型ELPs在0.05 mol/L Na2CO3溶液中与线性ELP(120)相差最大,达到11.5℃;同时,随盐浓度的增加,相变温度均呈线性递减.然而,Spy Catcher-ELP40在低浓度(£0.4 mol/L)Na2CO3溶液中未发生相变,在相同浓度的Na Cl和Na2SO4溶液中则相变现象明显;在高浓度(30.5 mol/L)Na2CO3溶液中,其相变温度骤降为7.3℃,与等浓度Na2SO4溶液中相变温度仅相差0.15℃,这一现象不符合Hofmeister离子序.其可能的原因与ELPs所融合的Spy Catcher分子表面分布了大量带电荷的氨基酸有关,并探讨了其作用机制. 展开更多
关键词 类弹性蛋白多肽 SpyTag-SpyCatcher hofmeister离子 相变温度 蛋白拓扑结构
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Foldon介导的寡聚化类弹性蛋白多肽的相变特性 被引量:2
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作者 葛慧华 张丹丹 +2 位作者 吴姝羽 邱岳 张光亚 《应用与环境生物学报》 CAS CSCD 北大核心 2018年第4期853-859,共7页
为了解SpyCatcher-ELPs40(C-E)相变异常的原因并考察寡聚化结构域对其相变行为的影响,将Foldon(F)分别与C-E和ELPs40(E)融合,构建拓扑结构为非共价三臂星型寡聚化的C-E-F和E-F;探究不同盐浓度和类型对其相变特性的影响,并与其他E... 为了解SpyCatcher-ELPs40(C-E)相变异常的原因并考察寡聚化结构域对其相变行为的影响,将Foldon(F)分别与C-E和ELPs40(E)融合,构建拓扑结构为非共价三臂星型寡聚化的C-E-F和E-F;探究不同盐浓度和类型对其相变特性的影响,并与其他ELPs进行比较.结果显示:融合了Foldon的ELPs40的相变温度高于线型ELPs120而低于线型ELPs40及Spy Tag/Spy Catcher介导的共价三臂星型ELPs,非共价三臂星型C-E-F的相变温度变化幅度较大,与等重复数的C-E和ELPs40相比,平均分别高出28.75℃和35.6℃,尤其在NaCl浓度为0.8 mol/L时,相差分别为41.2℃和47.1℃.同时,Na2CO3浓度在0.7 mol/L及以上时,非共价三臂星型C-E-F才会在低温下发生相变,而其在较低浓度的Na2SO4溶液中相变现象明显,不符合Hofmeister效应.本研究报道了非线型ELPs特殊的相变行为,并证明ELPs拓扑结构会影响其相变行为,但Foldon和Spy Catcher表面电荷是更重要的因素. 展开更多
关键词 类弹性蛋白多肽 相变温度 拓扑结构与性能关系 hofmeister离子 蛋白寡聚化
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Salting-in/Salting-out Mechanism of Carbon Dioxide in Aqueous Electrolyte Solutions 被引量:1
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作者 张霞 张璐 +4 位作者 金坦 潘志君 陈浙宁 张强 庄巍 《Chinese Journal of Chemical Physics》 SCIE CAS CSCD 2017年第6期811-816,I0003,共7页
The solvation of carbon dioxide in sea water plays an important role in the carbon circle and the world climate. The salting-out/salting-in mechanism of CO2 in electrolyte solutions still remains elusive at molecule l... The solvation of carbon dioxide in sea water plays an important role in the carbon circle and the world climate. The salting-out/salting-in mechanism of CO2 in electrolyte solutions still remains elusive at molecule level. The ability of ion salting-out/salting-in CO2 in electrolyte solution follows Hofmeister Series and the change of water mobility induced by salts can be predicted by the viscosity B-coefficients. In this work, the chemical potential of carbon dioxide and the dynamic properties of water in aqueous NaCl, KF and NaClO4 solutions are calculated and analyzed. According to the viscosity B-coefficients, NaClO4 (0.012) should salt out the carbon dioxide relative to in pure water, but the opposite effect is observed for it. Our simulation results suggest that the salting-in effect of NaClO4 is due to the strongly direct anion-CO2 interaction. The inconsistency between" Hofmeister Series and the viscosity B-coefficient suggests that it is not always right to indicate whether a salt belongs to salting-in or salting-out just from these properties of the salt solution in the absence of solute. 展开更多
关键词 Salting effect Viscosity B-coefficient hofmeister Series Water dynamics
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酶及寡聚化结构域影响类弹性蛋白多肽相变的规律及机制 被引量:1
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作者 葛慧华 王心哲 +1 位作者 邱岳 张光亚 《应用与环境生物学报》 CAS CSCD 北大核心 2020年第6期1534-1539,共6页
了解外源酶对类弹性蛋白多肽(ELPs)相变温度及聚集所形成颗粒粒径大小及分布的规律,有助于高效利用非色谱纯化技术实现目标酶分离纯化,也为选择孔径合适的分离膜构建酶膜反应器提供依据.以ELPs40、寡聚化ELPs40(E-F)、寡聚化及线性的地... 了解外源酶对类弹性蛋白多肽(ELPs)相变温度及聚集所形成颗粒粒径大小及分布的规律,有助于高效利用非色谱纯化技术实现目标酶分离纯化,也为选择孔径合适的分离膜构建酶膜反应器提供依据.以ELPs40、寡聚化ELPs40(E-F)、寡聚化及线性的地衣多糖酶(B-E-F、B-E)和木聚糖酶(X-E-F、X-E)为研究对象,考察外源酶对ELPs40相变温度的影响.结果显示,引入地衣多糖酶及木聚糖酶分别将ELPs的相变温度提高了11℃和13℃;而寡聚化结构域Foldon却使B-E-F及X-E-F相变温度分别降低了8℃和11℃.此外,探究了NaCl、Na2SO4及Na2CO3对上述融合蛋白中ELPs相变温度的影响.结果显示,B-E-F在0.1-0.3 mol/L Na2CO3溶液中未发生相变,而在等浓度的Na2SO4溶液中则发生了明显相变,这一现象明显不符合Hofmeister离子序,这可能与地衣多糖酶和Foldon较低的等电点有关. 展开更多
关键词 蛋白寡聚化 相变温度 类弹性蛋白多肽 重组蛋白纯化 hofmeister离子
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蝌蚪状类弹性蛋白多肽相变特性分析
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作者 邱岳 张丹丹 +3 位作者 吴姝羽 蔡征文 林源清 张光亚 《华侨大学学报(自然科学版)》 CAS 北大核心 2018年第3期414-419,共6页
为研究不同盐类型及浓度对蝌蚪状ELPs_(40)相变特性的影响,探究霍夫曼斯特(Hofmeister)离子序中阴、阳离子对蝌蚪状ELPs_(40)相变温度的影响,通过设计、表达和纯化后,获得由谍标签/捕谍器(SpyTag/SpyCatcher),以及由40个重复的线性类弹... 为研究不同盐类型及浓度对蝌蚪状ELPs_(40)相变特性的影响,探究霍夫曼斯特(Hofmeister)离子序中阴、阳离子对蝌蚪状ELPs_(40)相变温度的影响,通过设计、表达和纯化后,获得由谍标签/捕谍器(SpyTag/SpyCatcher),以及由40个重复的线性类弹性蛋白多肽所形成的2个蝌蚪型结构的ELPs_(40).结果表明:蝌蚪状ELPs_(40)相变温度比ELPs_(80)相变温度高1.35℃;阴离子对蝌蚪状ELPs_(40)相变温度的影响符合Hofmeister离子序现象,但NH4^+,K^+,Na^+等阳离子却发生逆Hofmeister离子序现象;在NaCl,Na_2SO_4,NaNO_3,K_2SO_4,KCl,KNO_3,NH_4Cl,NH_4NO_3,(NH_4)_2SO_4等不同浓度缓冲液中,蝌蚪状ELPs_(40)发生相变所需的温度范围显著高于线性ELPs_(40),这与其特殊的结构密切相关. 展开更多
关键词 蛋白拓扑结构 蝌蚪状ELPs40 相变温度 hofmeister离子 构效关系
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