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Gly33的缺失和突变对hTrx-1抗氧化活性的影响
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作者 郭席君 杨吉康 +3 位作者 黄君维 王彤 刘馨乔 齐兴柱 《生物学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2024年第4期11-16,23,共7页
为探讨人硫氧还蛋白hTrx-1活性位点保守序列中Gly33残基在还原氧化性蛋白过程中是否必不可少,通过合成突变基因对hTrx-1的Gly33残基进行缺失和替换(G→A)。合成的突变基因随后在原核细胞中表达并进一步纯化及检测抗氧化活性,结果表明,... 为探讨人硫氧还蛋白hTrx-1活性位点保守序列中Gly33残基在还原氧化性蛋白过程中是否必不可少,通过合成突变基因对hTrx-1的Gly33残基进行缺失和替换(G→A)。合成的突变基因随后在原核细胞中表达并进一步纯化及检测抗氧化活性,结果表明,无论是Gly33残基的缺失还是突变为Ala,突变的hTrx-1均能在原核细胞中高效表达,暗示2种突变型hTrx-1均能形成“Trx折叠”结构。抗氧化活性检测表明Gly33残基缺失的情况下,其抗氧化能力有所下降,当Gly33突变为Ala时,其抗氧化能力大幅下降到接近失去抗氧化能力。推测Trx-1活性中心保守氨基酸残基的改变影响了活性中心区域的几何构象,从而导致底物蛋白难以从空间上靠近。参与形成二硫键巯基的含量检测结果表明,突变型hTrx-1中形成二硫键巯基的含量明显低于野生型hTrx-1中形成二硫键巯基的含量,推测突变型hTrx-1的Cys32与Cys35形成二硫键的能力受到影响。 展开更多
关键词 硫氧还蛋白1 Trx折叠 gly33 抗氧化 二硫键
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