牛羊乳的α-酪蛋白营养功能相似,但蛋白质亚类结构和含量不同,可能是造成其过敏性差异的原因.本文旨在利用生物信息学DNAStar Protean软件、SOPMA以及the Bepi Pred 1.0服务器对牛羊乳主要过敏蛋白αs1-酪蛋白(Casein,CN)的二级结构、...牛羊乳的α-酪蛋白营养功能相似,但蛋白质亚类结构和含量不同,可能是造成其过敏性差异的原因.本文旨在利用生物信息学DNAStar Protean软件、SOPMA以及the Bepi Pred 1.0服务器对牛羊乳主要过敏蛋白αs1-酪蛋白(Casein,CN)的二级结构、亲水性、抗原指数、表面可及性和柔韧性进行预测,分析鉴定主要B细胞抗原表位.合成相应表位肽段序列,制备酪蛋白抗体,采用间接ELISA法分析验证合成多肽的免疫反应性.结果表明:牛羊乳αs1-CN的氨基酸序列同源性89%,但抗原表位存在差异,与牛乳αs1-CN相比,羊乳抗原表位数目相差不大,但两者抗原表位区域存在一定的包含重叠关系.且羊乳αs1-CN合成肽段P-1037(26~31,LSPEVP)、P-1040(140~142,EGN)和牛乳αs1-CN合成肽段P-1038(189~208,TDAPSFSDIPNPIGSENSEK)、P-1039(99~102,EDVP)都具有免疫反应性,该结果为过敏原表位的选择提供基础,为牛羊乳过敏原性比较及改性加工提供理论依据.展开更多
文摘牛羊乳的α-酪蛋白营养功能相似,但蛋白质亚类结构和含量不同,可能是造成其过敏性差异的原因.本文旨在利用生物信息学DNAStar Protean软件、SOPMA以及the Bepi Pred 1.0服务器对牛羊乳主要过敏蛋白αs1-酪蛋白(Casein,CN)的二级结构、亲水性、抗原指数、表面可及性和柔韧性进行预测,分析鉴定主要B细胞抗原表位.合成相应表位肽段序列,制备酪蛋白抗体,采用间接ELISA法分析验证合成多肽的免疫反应性.结果表明:牛羊乳αs1-CN的氨基酸序列同源性89%,但抗原表位存在差异,与牛乳αs1-CN相比,羊乳抗原表位数目相差不大,但两者抗原表位区域存在一定的包含重叠关系.且羊乳αs1-CN合成肽段P-1037(26~31,LSPEVP)、P-1040(140~142,EGN)和牛乳αs1-CN合成肽段P-1038(189~208,TDAPSFSDIPNPIGSENSEK)、P-1039(99~102,EDVP)都具有免疫反应性,该结果为过敏原表位的选择提供基础,为牛羊乳过敏原性比较及改性加工提供理论依据.
