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环酰亚胺水解酶C末端区为该酶活性所必需
被引量：
1
1
作者
石亚伟
陈云霞
+1 位作者
崔丽方
袁静明
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第2期141-146,共6页
为了研究一个新环酰亚胺水解酶（CIH）C端区残基对酶分子构象及酶活性的影响，设计了C末端缺失1～4个氨基酸残基以及C-末端2个Lvs替代为2个Glu或2个Leu的突变酶，以野生型酶基因重组质粒pE—cih293为模板，在相应引物存在下，通过PCR扩...
为了研究一个新环酰亚胺水解酶（CIH）C端区残基对酶分子构象及酶活性的影响，设计了C末端缺失1～4个氨基酸残基以及C-末端2个Lvs替代为2个Glu或2个Leu的突变酶，以野生型酶基因重组质粒pE—cih293为模板，在相应引物存在下，通过PCR扩增获得突变的CIH基因片段．经克隆、表达与纯化，得到不同的突变酶蛋白．酶活性测定、荧光光谱与CD谱分析表明，随着C-末端缺失残基的增多，酶活性丧失也越来越多，但酶分子的聚合状态未发生变化；当CIH的C末端2个Lys替代为2个Glu时，酶活性及分子结构变化均不明显，但当替代为2个Leu时，酶活性丧失殆尽，分子结构变得松散而不再保持寡聚态．pH及热稳定性实验也表明。酶的稳定性与其分子的完整性密切相关．结果证实，CIH的C末端电荷残基对该酶活性与分子状态具有重要作用．
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关键词
环酰亚胺水解酶
c
-
末端
区
带电荷氨基酸
分子构象
稳定性
下载PDF
职称材料
PICK1蛋白C端酸性区域对其功能的调节
被引量：
1
2
作者
贾原
黄玉民
+1 位作者
刘俊林
石亚伟
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2010年第3期224-230,共7页
蛋白激酶C相互作用蛋白1(protein interacting with Ckinase1,PICK1)是调节AMPA(alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid)受体在细胞膜上的数量与分布,引起LTP与LTD现象的重要蛋白.本文利用基因克隆、荧光光谱以及...
蛋白激酶C相互作用蛋白1(protein interacting with Ckinase1,PICK1)是调节AMPA(alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid)受体在细胞膜上的数量与分布,引起LTP与LTD现象的重要蛋白.本文利用基因克隆、荧光光谱以及免疫分析等方法,分析了PICK1蛋白C末端酸性区对BAR结构域与膜脂结合能力以及PICK1分子内BAR(Bin/amphiphysin/RVS)结构域与PDZ结构域相互作用的影响,研究了钙离子结合C末端酸性区后对上述相互作用的调节.结果显示,C末端酸性区的存在使BAR结构域与膜脂的结合能力减弱大约10倍,但PICK1分子内的BAR与PDZ结构域的相互作用与不含C末端的酸性区相比增强了大约4倍.另一方面,C末端酸性区的存在,伴随钙离子浓度的提高,有助于增强BAR与膜脂的结合,却削弱了PDZ和BAR结构域的作用.当钙离子浓度增加到500μmol/L时,BARC的脂质结合能力以及和PDZ的亲和力与不含酸性区相当.
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关键词
蛋白激酶
c
相互作用蛋白1
BAR结构域
c
末端
酸性
区
脂质体
钙离子
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职称材料
题名
环酰亚胺水解酶C末端区为该酶活性所必需
被引量：
1
1
作者
石亚伟
陈云霞
崔丽方
袁静明
机构
教育部化学生物学与分子工程重点实验室
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第2期141-146,共6页
基金
山西省自然科学基金资助(No20031042)~~
文摘
为了研究一个新环酰亚胺水解酶（CIH）C端区残基对酶分子构象及酶活性的影响，设计了C末端缺失1～4个氨基酸残基以及C-末端2个Lvs替代为2个Glu或2个Leu的突变酶，以野生型酶基因重组质粒pE—cih293为模板，在相应引物存在下，通过PCR扩增获得突变的CIH基因片段．经克隆、表达与纯化，得到不同的突变酶蛋白．酶活性测定、荧光光谱与CD谱分析表明，随着C-末端缺失残基的增多，酶活性丧失也越来越多，但酶分子的聚合状态未发生变化；当CIH的C末端2个Lys替代为2个Glu时，酶活性及分子结构变化均不明显，但当替代为2个Leu时，酶活性丧失殆尽，分子结构变得松散而不再保持寡聚态．pH及热稳定性实验也表明。酶的稳定性与其分子的完整性密切相关．结果证实，CIH的C末端电荷残基对该酶活性与分子状态具有重要作用．
关键词
环酰亚胺水解酶
c
-
末端
区
带电荷氨基酸
分子构象
稳定性
Keywords
c
y
c
li
c
imide hydrolase
c
-terminal region
c
harge residue
mole
c
ular
c
onformation
stability
分类号
Q814 [生物学—生物工程]
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职称材料
题名
PICK1蛋白C端酸性区域对其功能的调节
被引量：
1
2
作者
贾原
黄玉民
刘俊林
石亚伟
机构
教育部化学生物学与分子工程重点实验室山西大学生物技术研究所
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2010年第3期224-230,共7页
基金
国家自然基金项目(No.30400065)
山西省自然基金资助(No.2007021033)
教育部重点项目(No.208020)资助~~
文摘
蛋白激酶C相互作用蛋白1(protein interacting with Ckinase1,PICK1)是调节AMPA(alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid)受体在细胞膜上的数量与分布,引起LTP与LTD现象的重要蛋白.本文利用基因克隆、荧光光谱以及免疫分析等方法,分析了PICK1蛋白C末端酸性区对BAR结构域与膜脂结合能力以及PICK1分子内BAR(Bin/amphiphysin/RVS)结构域与PDZ结构域相互作用的影响,研究了钙离子结合C末端酸性区后对上述相互作用的调节.结果显示,C末端酸性区的存在使BAR结构域与膜脂的结合能力减弱大约10倍,但PICK1分子内的BAR与PDZ结构域的相互作用与不含C末端的酸性区相比增强了大约4倍.另一方面,C末端酸性区的存在,伴随钙离子浓度的提高,有助于增强BAR与膜脂的结合,却削弱了PDZ和BAR结构域的作用.当钙离子浓度增加到500μmol/L时,BARC的脂质结合能力以及和PDZ的亲和力与不含酸性区相当.
关键词
蛋白激酶
c
相互作用蛋白1
BAR结构域
c
末端
酸性
区
脂质体
钙离子
Keywords
protein intera
c
ting with
c
α kinase 1（PI
c
K1）
BAR domain
c
-terminal a
c
idi
c
region
liposome
c
a2＋
分类号
Q71 [生物学—分子生物学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
环酰亚胺水解酶C末端区为该酶活性所必需
石亚伟
陈云霞
崔丽方
袁静明
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2007
1
下载PDF
职称材料
2
PICK1蛋白C端酸性区域对其功能的调节
贾原
黄玉民
刘俊林
石亚伟
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2010
1
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职称材料
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