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DEK蛋白C末端DNA结合域的原核表达、纯化及其与DNA的结合活性 被引量：1
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作者 华颖 胡红刚 彭向雷 《中国生物工程杂志》 CAS CSCD 北大核心 2009年第8期14-18,共5页
DEK蛋白C末端DNA结合域(简称CDB)是近年新发现的一个DEK蛋白与DNA的结合域,其中含有多个磷酸化位点,与DEK蛋白的功能密切相关。利用原核表达系统表达DEK蛋白的CDB肽段并进行纯化,具体为以pET-30a(+)为载体质粒,E.coliBL21(DE3)为宿主细... DEK蛋白C末端DNA结合域(简称CDB)是近年新发现的一个DEK蛋白与DNA的结合域,其中含有多个磷酸化位点,与DEK蛋白的功能密切相关。利用原核表达系统表达DEK蛋白的CDB肽段并进行纯化,具体为以pET-30a(+)为载体质粒,E.coliBL21(DE3)为宿主细胞,构建重组基因工程菌,以IPTG诱导目的蛋白的表达,用Ni-NTA纯化的重组蛋白样品来进行SDSPAGE电泳分析,约在10.7kDa处出现明显的特征蛋白条带。凝胶迁移分析证实DEK蛋白C末端DNA结合域与DNA的结合倾向于与超螺旋型DNA相结合,同全长的DEK蛋白与DNA的结合具有类似的特点,表明DEK蛋白C末端DNA结合域在DEK蛋白与DNA的结合中可能具有一定的作用。 展开更多
关键词 DEK蛋白 c末端dna结合域 原核表达 纯化 凝胶迁移实验
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