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家蚕抗菌肽moricin基因的串联表达与切割产物的活性检测
被引量：
5
1
作者
周雍
吴程程
+5 位作者
斯洪强
李丹
吕正兵
盛清
张耀洲
聂作明
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第5期864-869,共6页
家蚕抗菌肽是蚕体内具有免疫功能的碱性多肽,具有抑制病菌生长和杀伤癌变细胞的作用。以家蚕抗菌肽moricin为研究对象,经密码子优化,设计合成了家蚕抗菌肽moricin基因多拷贝的串联体6×moricin基因,并将其克隆到大肠杆菌原核表达载...
家蚕抗菌肽是蚕体内具有免疫功能的碱性多肽,具有抑制病菌生长和杀伤癌变细胞的作用。以家蚕抗菌肽moricin为研究对象,经密码子优化,设计合成了家蚕抗菌肽moricin基因多拷贝的串联体6×moricin基因,并将其克隆到大肠杆菌原核表达载体pET-28a(+),转化E.coli BL21(DE3)感受态细胞,串联表达了融合抗菌肽6×moricin,且表达量较高。进一步通过盐酸羟胺专一性切割串联表达的融合抗菌肽6×moricin,获得相应的抗菌肽单体。体外抑菌试验验证,切割的抗菌肽moricin单体对革兰阴性菌和革兰阳性菌均有较强的抑制效果,且抑菌圈大小随抗菌肽单体浓度增加而增加。采用基因串联表达技术有望解决抗菌肽对宿主大肠杆菌的抑制作用,为利用生物反应器规模化生产家蚕抗菌肽开辟了新的技术途径。
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关键词
家蚕抗菌肽
mori
cin
基因串联表达
抑菌活性
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职称材料
家蚕抗菌肽Cecropin-XJ的原核优化表达及活性检测
被引量：
3
2
作者
夏丽洁
刘忠渊
+1 位作者
许岗
张富春
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第5期825-831,共7页
Cecropin-XJ是一种从家蚕幼虫体内分离纯化的具有很强热稳定性、酸碱适应性和广谱抗菌性的新型家蚕抗菌肽。以融合不同标签的表达载体构建pET28a-Cecropin-XJ、pET30a-Cecropin-XJ、pET32a-Cecropin-XJ、pMAL-p2X-Cecropin-XJ重组质粒,...
Cecropin-XJ是一种从家蚕幼虫体内分离纯化的具有很强热稳定性、酸碱适应性和广谱抗菌性的新型家蚕抗菌肽。以融合不同标签的表达载体构建pET28a-Cecropin-XJ、pET30a-Cecropin-XJ、pET32a-Cecropin-XJ、pMAL-p2X-Cecropin-XJ重组质粒,转化E.coli BL21(DE3)感受态细胞,并优化诱导时间、诱导温度、诱导剂IPTG浓度等条件,通过对目的蛋白表达的检测分析,选择、建立Cecropin-XJ在大肠杆菌中高效、可溶性表达的技术体系。试验结果表明:采用构建的重组原核表达载体pET32a-Cecropin-XJ在IPTG终浓度为0.8 mmol/L、培养温度为37℃的条件下诱导5 h,目的蛋白的表达量可达10 mg/L,重组蛋白主要以可溶性表达产物形式存在,可溶性蛋白的表达量约占菌体总蛋白的35%,经金属螯合层析进一步纯化后的Cecropin-XJ融合蛋白纯度可达90%以上。体外抑菌试验显示Cecropin-XJ融合蛋白对金黄色葡萄球菌具有较强的抑菌活性。
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关键词
家蚕抗菌肽
CECROPIN-XJ
原核表达
载体
诱导条件
抑菌活性
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职称材料
题名
家蚕抗菌肽moricin基因的串联表达与切割产物的活性检测
被引量：
5
1
作者
周雍
吴程程
斯洪强
李丹
吕正兵
盛清
张耀洲
聂作明
机构
浙江理工大学生命科学学院
出处
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第5期864-869,共6页
基金
国家级大学生创新创业训练计划项目(No.201410338015)
浙江理工大学研究生创新研究项目(No.YCX12034)
文摘
家蚕抗菌肽是蚕体内具有免疫功能的碱性多肽,具有抑制病菌生长和杀伤癌变细胞的作用。以家蚕抗菌肽moricin为研究对象,经密码子优化,设计合成了家蚕抗菌肽moricin基因多拷贝的串联体6×moricin基因,并将其克隆到大肠杆菌原核表达载体pET-28a(+),转化E.coli BL21(DE3)感受态细胞,串联表达了融合抗菌肽6×moricin,且表达量较高。进一步通过盐酸羟胺专一性切割串联表达的融合抗菌肽6×moricin,获得相应的抗菌肽单体。体外抑菌试验验证,切割的抗菌肽moricin单体对革兰阴性菌和革兰阳性菌均有较强的抑制效果,且抑菌圈大小随抗菌肽单体浓度增加而增加。采用基因串联表达技术有望解决抗菌肽对宿主大肠杆菌的抑制作用,为利用生物反应器规模化生产家蚕抗菌肽开辟了新的技术途径。
关键词
家蚕抗菌肽
mori
cin
基因串联表达
抑菌活性
Keywords
bombyx mori
antimicrobial
peptide
mori
cin
Expression
of
tandem
genes
Antibacterial
activity
分类号
Q78 [生物学—分子生物学]
S881.2 [农业科学—特种经济动物饲养]
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职称材料
题名
家蚕抗菌肽Cecropin-XJ的原核优化表达及活性检测
被引量：
3
2
作者
夏丽洁
刘忠渊
许岗
张富春
机构
新疆大学生命科学与技术学院
湖南福来格生物技术有限公司
出处
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第5期825-831,共7页
基金
新疆维吾尔自治区高技术研究发展计划项目(No.201110101)
文摘
Cecropin-XJ是一种从家蚕幼虫体内分离纯化的具有很强热稳定性、酸碱适应性和广谱抗菌性的新型家蚕抗菌肽。以融合不同标签的表达载体构建pET28a-Cecropin-XJ、pET30a-Cecropin-XJ、pET32a-Cecropin-XJ、pMAL-p2X-Cecropin-XJ重组质粒,转化E.coli BL21(DE3)感受态细胞,并优化诱导时间、诱导温度、诱导剂IPTG浓度等条件,通过对目的蛋白表达的检测分析,选择、建立Cecropin-XJ在大肠杆菌中高效、可溶性表达的技术体系。试验结果表明:采用构建的重组原核表达载体pET32a-Cecropin-XJ在IPTG终浓度为0.8 mmol/L、培养温度为37℃的条件下诱导5 h,目的蛋白的表达量可达10 mg/L,重组蛋白主要以可溶性表达产物形式存在,可溶性蛋白的表达量约占菌体总蛋白的35%,经金属螯合层析进一步纯化后的Cecropin-XJ融合蛋白纯度可达90%以上。体外抑菌试验显示Cecropin-XJ融合蛋白对金黄色葡萄球菌具有较强的抑菌活性。
关键词
家蚕抗菌肽
CECROPIN-XJ
原核表达
载体
诱导条件
抑菌活性
Keywords
bombyx mori
antimicrobial
peptide
Cecro-pin-XJ
Prokaryotic
expression
Vector
Inducing
condition
Antibacterial
activity
分类号
S881.2 [农业科学—特种经济动物饲养]
Q78 [农业科学—畜牧兽医]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
家蚕抗菌肽moricin基因的串联表达与切割产物的活性检测
周雍
吴程程
斯洪强
李丹
吕正兵
盛清
张耀洲
聂作明
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2015
5
下载PDF
职称材料
2
家蚕抗菌肽Cecropin-XJ的原核优化表达及活性检测
夏丽洁
刘忠渊
许岗
张富春
《蚕业科学》
CAS
CSCD
北大核心
2012
3
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职称材料
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