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长双歧杆菌α-半乳糖苷酶的分离纯化及酶学性质 被引量：6
1
作者 陈俊亮 田芬 +1 位作者 霍贵成 张慧芸 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2014年第7期118-122,共5页
对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究。经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值为5.0,最适温度42℃;大多数金属离子对酶的活性无显著影响,Fe2... 对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究。经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值为5.0,最适温度42℃;大多数金属离子对酶的活性无显著影响,Fe2+、Mn2+、Ag+和Cu2+能够对其产生抑制作用,而Hg2+完全抑制酶活性;该酶可降解蜜二糖、棉子糖和水苏糖,但不能降解末端含α-半乳糖苷键的多糖。 展开更多
关键词 长双歧杆菌 a-半乳糖苷酶 分离纯化 酶学性质
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