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拟南芥AtTR1对AtCPK28和AtCPK32的体外泛素化修饰研究
被引量：
2
1
作者
樊莉娟
陈彩丽
+3 位作者
朱旭辉
黄奎
姚润东
王健美
《四川大学学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第3期617-622,共6页
为了研究E3连接酶AtTR1和非生物胁迫应答的相关蛋白AtCPK28、AtCPK32之间关系,本文构建原核表达载体pET28a-AtCPK28和pET28a-AtCPK32,并在大肠杆菌中表达了AtTR1、AtCPK28和AtCPK32重组蛋白,利用亲和层析纯化相应融合蛋白.将AtCPK28和At...
为了研究E3连接酶AtTR1和非生物胁迫应答的相关蛋白AtCPK28、AtCPK32之间关系,本文构建原核表达载体pET28a-AtCPK28和pET28a-AtCPK32,并在大肠杆菌中表达了AtTR1、AtCPK28和AtCPK32重组蛋白,利用亲和层析纯化相应融合蛋白.将AtCPK28和AtCPK32蛋白分别加入含有ATP、泛素、E1、E2和AtTR1的体外泛素反应体系中,western blot检测到AtCPK28和AtCPK32有多聚泛素化条带,说明AtTR1在体外能多泛素化修饰AtCPK28和AtCPK32.结果表明AtCPK28和AtCPK32可能是AtTR1调控植物抗逆信号中的下游靶蛋白.
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关键词
拟南芥
AtTR1
atcpk
28
atcpk
32
泛素化
下载PDF
职称材料
题名
拟南芥AtTR1对AtCPK28和AtCPK32的体外泛素化修饰研究
被引量：
2
1
作者
樊莉娟
陈彩丽
朱旭辉
黄奎
姚润东
王健美
机构
四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室
出处
《四川大学学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第3期617-622,共6页
基金
国家自然科学基金(31271758)
文摘
为了研究E3连接酶AtTR1和非生物胁迫应答的相关蛋白AtCPK28、AtCPK32之间关系,本文构建原核表达载体pET28a-AtCPK28和pET28a-AtCPK32,并在大肠杆菌中表达了AtTR1、AtCPK28和AtCPK32重组蛋白,利用亲和层析纯化相应融合蛋白.将AtCPK28和AtCPK32蛋白分别加入含有ATP、泛素、E1、E2和AtTR1的体外泛素反应体系中,western blot检测到AtCPK28和AtCPK32有多聚泛素化条带,说明AtTR1在体外能多泛素化修饰AtCPK28和AtCPK32.结果表明AtCPK28和AtCPK32可能是AtTR1调控植物抗逆信号中的下游靶蛋白.
关键词
拟南芥
AtTR1
atcpk
28
atcpk
32
泛素化
Keywords
Arabidopsis thialiana
AtTRI
atcpk
28
atcpk
32
Ubiquitination
分类号
Q946.1 [生物学—植物学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
拟南芥AtTR1对AtCPK28和AtCPK32的体外泛素化修饰研究
樊莉娟
陈彩丽
朱旭辉
黄奎
姚润东
王健美
《四川大学学报（自然科学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2017
2
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