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噬琼胶菌产新琼二糖热稳定琼胶酶的酶学性质及酶解产物的抗氧化活性
被引量:
1
1
作者
刘雪
陈艳红
+3 位作者
姜泽东
倪辉
李清彪
朱艳冰
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2021年第5期82-90,共9页
利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原能力和清除DPPH、ABTS+和·OH自由基的能力,分析酶解产物...
利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原能力和清除DPPH、ABTS+和·OH自由基的能力,分析酶解产物的抗氧化活性。结果表明,来自噬琼胶菌AL1重组琼胶酶的分子质量为105 ku。该琼胶酶能专一地降解琼脂,为β-琼胶酶。重组琼胶酶在50℃和p H 7.0表现出最大酶活力,在50℃以下,p H 5.00~11.00宽p H范围内稳定性良好,说明该重组酶具有良好的热稳定性和p H稳定性。经薄层色谱和质谱鉴定酶解产物为新琼二糖,该酶解产物对·OH、ABTS和DPPH自由基的半数抑制剂量IC50分别为1.28 mg/mL、3.46 mg/mL和9.87 mg/mL,还原能力较强,说明该酶解产物具有良好的抗氧化活性。
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关键词
噬琼胶菌
重组琼胶酶
酶学性质
酶解产物
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职称材料
题名
噬琼胶菌产新琼二糖热稳定琼胶酶的酶学性质及酶解产物的抗氧化活性
被引量:
1
1
作者
刘雪
陈艳红
姜泽东
倪辉
李清彪
朱艳冰
机构
集美大学食品与生物工程学院
福建省食品微生物与酶工程重点实验室
出处
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2021年第5期82-90,共9页
基金
福建省海洋经济发展补助资金项目(FJHJF-L-2020-1)
漳州市科技重大专项(ZZ2019ZD15)。
文摘
利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原能力和清除DPPH、ABTS+和·OH自由基的能力,分析酶解产物的抗氧化活性。结果表明,来自噬琼胶菌AL1重组琼胶酶的分子质量为105 ku。该琼胶酶能专一地降解琼脂,为β-琼胶酶。重组琼胶酶在50℃和p H 7.0表现出最大酶活力,在50℃以下,p H 5.00~11.00宽p H范围内稳定性良好,说明该重组酶具有良好的热稳定性和p H稳定性。经薄层色谱和质谱鉴定酶解产物为新琼二糖,该酶解产物对·OH、ABTS和DPPH自由基的半数抑制剂量IC50分别为1.28 mg/mL、3.46 mg/mL和9.87 mg/mL,还原能力较强,说明该酶解产物具有良好的抗氧化活性。
关键词
噬琼胶菌
重组琼胶酶
酶学性质
酶解产物
Keywords
agarivorans
sp
.
recombinant
agarase
enzymatic
properties
enzymatic
product
分类号
TS201.2 [轻工技术与工程—食品科学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
噬琼胶菌产新琼二糖热稳定琼胶酶的酶学性质及酶解产物的抗氧化活性
刘雪
陈艳红
姜泽东
倪辉
李清彪
朱艳冰
《现代食品科技》
CAS
北大核心
2021
1
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