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题名鳀鱼胰蛋白酶分离纯化及性质初步研究
被引量：6
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作者
吕英涛
康从民
王琳
薛长湖
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机构
青岛科技大学化工学院
中国海洋大学食品科学与工程学院
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出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2010年第1期181-184,共4页
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基金
山东省自然科学基金项目(Y2007C176
Y2007C175)
+2 种基金
山东省教育厅科技计划资助项目(J07YC08)
青岛市科技计划基础研究资助项目(09-1-3-74-JCH)
山东省高等学校科技计划项目(J09LC20)
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文摘
鳀鱼内源蛋白酶粗酶中主要含有4种蛋白酶,其中活性最强的为胰蛋白酶,其对鳀鱼自溶所起的作用最大。鳀鱼蛋白酶粗酶经过两次Q-SepharoseFF离子交换色谱和一次SephacrylS-300凝胶色谱分离,得到纯化的鳀鱼胰蛋白酶,对分离纯化后鳀鱼胰蛋白酶生化特性进行初步研究。结果表明,最适pH9.0,最适温度为55℃,并且有非常好的热稳定性。鳀鱼胰蛋白酶能分解胰蛋白酶的特异性底物,也可以分解天然蛋白,钙、镁离子都对胰蛋白酶酶活有一定的稳定作用。
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关键词
鳀鱼自溶酶
胰蛋白酶
分离纯化
特性
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Keywords
anchovy endogenous proteases trypsin separation and purification characterization
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分类号
TS264.2
[轻工技术与工程—发酵工程]
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