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禽源鲍曼不动杆菌的分离鉴定和系统发育分析
被引量:
6
1
作者
马文昭
张真真
+8 位作者
伏鹏
王新卫
杨霞
李永涛
刘红英
陈陆
赵军
王川庆
秦佳丽
《黑龙江畜牧兽医》
CAS
北大核心
2016年第10期181-184,共4页
为了确定河南某养鸡场鸡只发生细菌性感染死亡的病原,试验对发病蛋鸡的肝脏和脾脏进行细菌分离,并对疑似病原菌进行形态特征、培养特性的观察,以及生化试验、药敏试验、小鼠致病性试验、特异性基因检测、16SrRNA基因序列分析并构建遗传...
为了确定河南某养鸡场鸡只发生细菌性感染死亡的病原,试验对发病蛋鸡的肝脏和脾脏进行细菌分离,并对疑似病原菌进行形态特征、培养特性的观察,以及生化试验、药敏试验、小鼠致病性试验、特异性基因检测、16SrRNA基因序列分析并构建遗传进化树。结果表明:该分离菌是鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii),对阿米卡星等抗生素敏感,且对小鼠有较强的致病性,LD50达到1.4×108cfu/mL;16SrRNA基因序列与鲍曼不动杆菌的同源性达到99.9%,与不动杆菌属其他种的同源性为95.9%~97.9%;遗传进化树分析显示,其与人源的北京参考菌株ZW85-1的亲缘关系最近。
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关键词
蛋鸡
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
分离
鉴定
16S
RRNA
系统发育分析
原文传递
鲍曼不动杆菌碳青霉烯耐药性与生物膜形成及O-甘露糖蛋白相关性研究
被引量:
3
2
作者
邓国英
杨淑凤
+2 位作者
任峰
崔明
隋韶光
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2020年第2期44-48,共5页
鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)是引起医院感染的常见致病菌,该细菌不仅容易产生耐药性,而且在人体及无生命物质表面易形成生物膜,临床治疗较为棘手。从临床分离24株鲍曼不动杆菌,药物敏感试验观察这些分离株对常用抗菌药物的...
鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)是引起医院感染的常见致病菌,该细菌不仅容易产生耐药性,而且在人体及无生命物质表面易形成生物膜,临床治疗较为棘手。从临床分离24株鲍曼不动杆菌,药物敏感试验观察这些分离株对常用抗菌药物的敏感性,针对耐碳青霉烯鲍曼不动杆菌,检测是否含有耐药基因碳青霉烯酶基因OXA-23,采用结晶紫染色法观察耐药性与生物膜形成的相关性,并用刀豆蛋白凝集素结合试验及质谱分析耐药性与O-甘露糖蛋白的相关性。结果显示鲍曼不动杆菌耐药性与生物膜形成呈正相关,某些O-甘露糖蛋白表达有利于细菌获得耐药性。
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关键词
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
耐药性
生物膜
O-甘露糖蛋白
下载PDF
职称材料
鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115的克隆、表达及免疫保护性研究
被引量:
1
3
作者
魏振波
蔡昌芝
+5 位作者
杨赟
纪永军
牟道华
石云
曾浩
邹全明
《免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第5期380-385,共6页
目的构建鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115胞外区(A1S_0115A)与GST标签融合表达的原核表达载体,在大肠杆菌XL-1 blue中表达、纯化A1S_0115A蛋白后,进行抗原免疫保护性的初步研究。方法利用生物信息学技术分析A1S_0115蛋白结构,确定蛋白的...
目的构建鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115胞外区(A1S_0115A)与GST标签融合表达的原核表达载体,在大肠杆菌XL-1 blue中表达、纯化A1S_0115A蛋白后,进行抗原免疫保护性的初步研究。方法利用生物信息学技术分析A1S_0115蛋白结构,确定蛋白的胞外区片段,PCR扩增该基因片段后,构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,将重组载体转化大肠杆菌XL-1blue,IPTG诱导表达GST-A1S_0115A融合蛋白,采用GST亲和层析填料纯化并酶切获得A1S_0115A蛋白。利用已建立的Balb/c小鼠鲍曼不动杆菌全身感染模型对该蛋白抗原的免疫保护性进行初步评价。结果重组质粒经过Bam HⅠ和NotⅠ双酶切鉴定、核酸序列测定和IPTG诱导表达及酶切后蛋白的SDS-PAGE分析表明,A1S_0115A蛋白胞外区相对分子质量大小约50 000,GST标签相对分子质量大小约26 000,与预期设想符合,目的蛋白纯度在95%以上。用A1S_0115A蛋白对小鼠进行2轮次免疫保护性实验及其抗体的被动免疫实验,免疫攻毒后小鼠的保护率分别为50%和55%,被动免疫保护率为45%和50%。结论成功构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,利用大肠杆菌可溶表达系统、GST亲和层析和酶切方法获得了高纯度的A1S_0115A蛋白。动物免疫攻毒保护实验结果表明A1S_0115A蛋白具有较好的免疫保护性,为研制新型有效的鲍曼不动杆菌疫苗奠定实验基础。
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关键词
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
A1S_0115A蛋白
GST融合蛋白
免疫保护性
下载PDF
职称材料
题名
禽源鲍曼不动杆菌的分离鉴定和系统发育分析
被引量:
6
1
作者
马文昭
张真真
伏鹏
王新卫
杨霞
李永涛
刘红英
陈陆
赵军
王川庆
秦佳丽
机构
河南农业大学禽病研究所
出处
《黑龙江畜牧兽医》
CAS
北大核心
2016年第10期181-184,共4页
基金
河南省高校科技创新团队支持计划项目(14IRTS THN015)
文摘
为了确定河南某养鸡场鸡只发生细菌性感染死亡的病原,试验对发病蛋鸡的肝脏和脾脏进行细菌分离,并对疑似病原菌进行形态特征、培养特性的观察,以及生化试验、药敏试验、小鼠致病性试验、特异性基因检测、16SrRNA基因序列分析并构建遗传进化树。结果表明:该分离菌是鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii),对阿米卡星等抗生素敏感,且对小鼠有较强的致病性,LD50达到1.4×108cfu/mL;16SrRNA基因序列与鲍曼不动杆菌的同源性达到99.9%,与不动杆菌属其他种的同源性为95.9%~97.9%;遗传进化树分析显示,其与人源的北京参考菌株ZW85-1的亲缘关系最近。
关键词
蛋鸡
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
分离
鉴定
16S
RRNA
系统发育分析
分类号
S854.43 [农业科学—临床兽医学]
原文传递
题名
鲍曼不动杆菌碳青霉烯耐药性与生物膜形成及O-甘露糖蛋白相关性研究
被引量:
3
2
作者
邓国英
杨淑凤
任峰
崔明
隋韶光
机构
大连医科大学微生物学教研室
大连医科大学附属第二医院检验科
大连医科大学附属第二医院急诊医学科
出处
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2020年第2期44-48,共5页
基金
辽宁省自然科学基金项目(20180550594)。
文摘
鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)是引起医院感染的常见致病菌,该细菌不仅容易产生耐药性,而且在人体及无生命物质表面易形成生物膜,临床治疗较为棘手。从临床分离24株鲍曼不动杆菌,药物敏感试验观察这些分离株对常用抗菌药物的敏感性,针对耐碳青霉烯鲍曼不动杆菌,检测是否含有耐药基因碳青霉烯酶基因OXA-23,采用结晶紫染色法观察耐药性与生物膜形成的相关性,并用刀豆蛋白凝集素结合试验及质谱分析耐药性与O-甘露糖蛋白的相关性。结果显示鲍曼不动杆菌耐药性与生物膜形成呈正相关,某些O-甘露糖蛋白表达有利于细菌获得耐药性。
关键词
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
耐药性
生物膜
O-甘露糖蛋白
Keywords
acinetobacter
baumannii
drug resistance
biofilm
O-mannoprotein
分类号
Q939.93 [生物学—微生物学]
下载PDF
职称材料
题名
鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115的克隆、表达及免疫保护性研究
被引量:
1
3
作者
魏振波
蔡昌芝
杨赟
纪永军
牟道华
石云
曾浩
邹全明
机构
第三军医大学药学系微生物与生化药学教研室暨国家免疫生物制品工程技术研究中心
出处
《免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2015年第5期380-385,共6页
基金
国家科技重大专项子课题(2013ZX09J13107-03B)
文摘
目的构建鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115胞外区(A1S_0115A)与GST标签融合表达的原核表达载体,在大肠杆菌XL-1 blue中表达、纯化A1S_0115A蛋白后,进行抗原免疫保护性的初步研究。方法利用生物信息学技术分析A1S_0115蛋白结构,确定蛋白的胞外区片段,PCR扩增该基因片段后,构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,将重组载体转化大肠杆菌XL-1blue,IPTG诱导表达GST-A1S_0115A融合蛋白,采用GST亲和层析填料纯化并酶切获得A1S_0115A蛋白。利用已建立的Balb/c小鼠鲍曼不动杆菌全身感染模型对该蛋白抗原的免疫保护性进行初步评价。结果重组质粒经过Bam HⅠ和NotⅠ双酶切鉴定、核酸序列测定和IPTG诱导表达及酶切后蛋白的SDS-PAGE分析表明,A1S_0115A蛋白胞外区相对分子质量大小约50 000,GST标签相对分子质量大小约26 000,与预期设想符合,目的蛋白纯度在95%以上。用A1S_0115A蛋白对小鼠进行2轮次免疫保护性实验及其抗体的被动免疫实验,免疫攻毒后小鼠的保护率分别为50%和55%,被动免疫保护率为45%和50%。结论成功构建重组表达载体p GEX-6P-2-A1S_0115A,利用大肠杆菌可溶表达系统、GST亲和层析和酶切方法获得了高纯度的A1S_0115A蛋白。动物免疫攻毒保护实验结果表明A1S_0115A蛋白具有较好的免疫保护性,为研制新型有效的鲍曼不动杆菌疫苗奠定实验基础。
关键词
鲍曼
不动
杆菌
(
acinetobacter
baumannii)
A1S_0115A蛋白
GST融合蛋白
免疫保护性
Keywords
acinetobacter
baumannii
AIS_0115A
GST fusion protein
Immune protection
分类号
R392.1 [医药卫生—免疫学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
禽源鲍曼不动杆菌的分离鉴定和系统发育分析
马文昭
张真真
伏鹏
王新卫
杨霞
李永涛
刘红英
陈陆
赵军
王川庆
秦佳丽
《黑龙江畜牧兽医》
CAS
北大核心
2016
6
原文传递
2
鲍曼不动杆菌碳青霉烯耐药性与生物膜形成及O-甘露糖蛋白相关性研究
邓国英
杨淑凤
任峰
崔明
隋韶光
《微生物学杂志》
CAS
CSCD
2020
3
下载PDF
职称材料
3
鲍曼不动杆菌外膜蛋白A1S_0115的克隆、表达及免疫保护性研究
魏振波
蔡昌芝
杨赟
纪永军
牟道华
石云
曾浩
邹全明
《免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2015
1
下载PDF
职称材料
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