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从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位 被引量:2
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作者 王缚鲲 邹全明 +4 位作者 张卫军 田文标 杨王君 郭学青 郭红 《第三军医大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2002年第11期1332-1335,共4页
目的 建立一种有效的从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位HspA的方法。方法 重组基因工程大肠杆菌发酵后 ,表达的Hp的HspA包涵体经洗涤、变性、复性 ,采用QSepharoseHighPerformance阴离子交换层析和Superdex 75凝胶过... 目的 建立一种有效的从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位HspA的方法。方法 重组基因工程大肠杆菌发酵后 ,表达的Hp的HspA包涵体经洗涤、变性、复性 ,采用QSepharoseHighPerformance阴离子交换层析和Superdex 75凝胶过滤层析分离纯化。使用SDS PAGE和HPLC检测纯度 ,选用ELISA和动物实验对纯化蛋白的免疫学活性和生物学活性进行鉴定。结果 Hp的HspA包涵体经洗涤和溶解后 ,Hp的HspA的纯度 >60 %。包涵体溶解液经阴离子交换层析和凝胶过滤层析后纯度超过 95 %。Hp的HspA纯品经检测具有良好的免疫学活性和生物学活性。结论 本研究建立的分离纯化方法可从包涵体中获得高纯度的重组HspA蛋白 。 展开更多
关键词 包涵体 蛋白纯化 重组幽门螺杆菌 热休克蛋白
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