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题名米曲氨基酰化酶的提取及其酶学性质的表征
被引量：3
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作者
钟琦
关怡新
姚善泾
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机构
浙江大学化学工程与生物工程学系
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出处
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第3期36-41,共6页
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基金
国家自然科学基金资助项目 (No .2 0 2 76 0 6 5 )
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文摘
通过硫酸铵分级沉淀、SephadexG5 0凝胶层析和DEAE Sepharose阴离子交换层析 ,从米曲霉 3 0 42中提取得到了米曲氨基酰化酶 ,该酶的纯化倍数为 5 4.2 9,比活为 647.66U/mg ,总收率为49 5 3 %。详细考察了温度、pH、缓冲体系的离子强度和金属离子对米曲氨基酰化酶酶活的影响。结果表明 ,该酶促反应的最适pH为 7 5～ 8 0 ,最适反应温度随催化反应时间的延长而降低 ,缓冲体系中的离子对酶活有抑制作用 ,而低浓度的Co2 +对酶活有激活作用。
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关键词
米曲氨基酰化酶
提取
酶学性质
结构表征
纯化
米曲霉
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Keywords
aminoacylase, isolation, characterization
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分类号
TQ925
[轻工技术与工程—发酵工程]
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题名米曲氨基酰化酶分离纯化及其保存稳定性
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作者
孟涛
黄贵娟
曹飞
周华
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机构
西南交通大学生物工程学院
南京工业大学制药与生命科学学院
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出处
《食品科技》
CAS
北大核心
2008年第4期12-15,共4页
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基金
西南交通大学青年教师科研启动项目
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文摘
通过对米曲氨基酰化酶硫酸铵分级沉淀、疏水层析分离、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)实验获得较高纯化倍数和较高活力的酶,并对酶保存稳定性进行研究。经分离纯化实验后,米曲氨基酰化酶的比活力由3.818 U/mg提高到106.738 U/mg,纯化倍数达28倍,活力回收率为22%。保存该酶的最适pH值为6.5～7.0,Co2+对酶有轻微的激活作用,Fe2+和CH3COO-对酶有明显地抑制作用,蛋白水解酶抑制剂1,4-二硫苏糖醇对酶的保存稳定性有较高提升。自制丙酮冻干粉保存稳定性良好,保存半年其酶活力仍能维持原酶活力的80%以上。
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关键词
米曲氨基酰化酶
分离纯化
稳定性
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Keywords
aminoacylase（EC3.5.1.14）
separation
stability
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分类号
Q556
[生物学—生物化学]
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