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白豆淀粉酶抑制剂的生物学性质及抑制动力学特征研究
被引量：
2
1
作者
张晓琦
杨明琰
+1 位作者
马瑜
宋纪蓉
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007年第12期29-32,共4页
从白豆中提取纯化得到α-淀粉酶抑制剂糖蛋白(WBAI)。WBAI受温度及pH的影响较一般蛋白质稳定,在pH6.8孵育时间10min时,WBAI对猪胰α-淀粉酶的抑制作用最强(ID50=1.7×10-5mol/L),其抑制作用与抑制剂浓度关系密切,在抑制剂浓度较小...
从白豆中提取纯化得到α-淀粉酶抑制剂糖蛋白(WBAI)。WBAI受温度及pH的影响较一般蛋白质稳定,在pH6.8孵育时间10min时,WBAI对猪胰α-淀粉酶的抑制作用最强(ID50=1.7×10-5mol/L),其抑制作用与抑制剂浓度关系密切,在抑制剂浓度较小的情况下抑制剂与酶的结合呈直线关系,随着抑制剂浓度的增大,抑制曲线出现漂移。Lineweaver-Burk图表明,WBAI淀粉酶抑制剂对淀粉酶的抑制类型呈非竞争性抑制,抑制常数Ki=9.4125×10-6mol/L。
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关键词
白豆
淀粉酶
抑制剂
热稳定性
抑制剂
动力学
抑制
类型
抑制
常数
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职称材料
题名
白豆淀粉酶抑制剂的生物学性质及抑制动力学特征研究
被引量：
2
1
作者
张晓琦
杨明琰
马瑜
宋纪蓉
机构
陕西省微生物研究所
西北大学化工学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007年第12期29-32,共4页
基金
西安市科技局科技攻关项目(GG04064)
陕西省科学院科技攻关项目(2004-K13)
文摘
从白豆中提取纯化得到α-淀粉酶抑制剂糖蛋白(WBAI)。WBAI受温度及pH的影响较一般蛋白质稳定,在pH6.8孵育时间10min时,WBAI对猪胰α-淀粉酶的抑制作用最强(ID50=1.7×10-5mol/L),其抑制作用与抑制剂浓度关系密切,在抑制剂浓度较小的情况下抑制剂与酶的结合呈直线关系,随着抑制剂浓度的增大,抑制曲线出现漂移。Lineweaver-Burk图表明,WBAI淀粉酶抑制剂对淀粉酶的抑制类型呈非竞争性抑制,抑制常数Ki=9.4125×10-6mol/L。
关键词
白豆
淀粉酶
抑制剂
热稳定性
抑制剂
动力学
抑制
类型
抑制
常数
Keywords
white kidney bean （x-amylase inhibitor（WBAI）
stability
inhibition kinetics
inhibitory type
inhibitory constant
分类号
Q556.2 [生物学—生物化学]
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
白豆淀粉酶抑制剂的生物学性质及抑制动力学特征研究
张晓琦
杨明琰
马瑜
宋纪蓉
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007
2
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