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沙眼衣原体Ahpc蛋白的原核表达、纯化及活性分析
被引量：
1
1
作者
李冉辉
杨晓春
+1 位作者
游晓星
李忠玉
《基因组学与应用生物学》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第9期3795-3800,共6页
本研究根据Ct Ahpc基因序列设计特异性引物,以Ct DNA为模版PCR扩增Ahpc基因到大小为585 bp,将其连接到p ET28a获得重组质粒p ET28a-Ahpc,将该质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)获得重组菌BL/p ET28a-Ahpc,利用IPTG诱导重组Ahpc蛋白表达,目的...
本研究根据Ct Ahpc基因序列设计特异性引物,以Ct DNA为模版PCR扩增Ahpc基因到大小为585 bp,将其连接到p ET28a获得重组质粒p ET28a-Ahpc,将该质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)获得重组菌BL/p ET28a-Ahpc,利用IPTG诱导重组Ahpc蛋白表达,目的蛋白分子量大小约为26 k D。利用Ni-NAT亲和层析法纯化得到的重组Ahpc蛋白。氧化铁二甲酚橙法检测发现Ahpc蛋白能够分解双氧水和叔丁基过氧化氢,具有分解过氧化合物的活性。测定重组大肠杆菌在百草枯所致氧化胁迫下的生长曲线,发现表达Ahpc蛋白的重组菌的生长情况比对照好。本研究成功表达和纯化得到沙眼衣原体Ahpc蛋白并测定其活性,为解析沙眼衣原体的抗氧化机制提供实验证据。
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关键词
沙眼衣
原
体
烷基
过氧化氢
换
原
酶
c
蛋白
基因克隆
原
核表达
原文传递
题名
沙眼衣原体Ahpc蛋白的原核表达、纯化及活性分析
被引量：
1
1
作者
李冉辉
杨晓春
游晓星
李忠玉
机构
南华大学病原生物学研究所
湖南省分子靶标新药研究协同创新中心
邵阳学院附属医院检验科
出处
《基因组学与应用生物学》
CAS
CSCD
北大核心
2017年第9期3795-3800,共6页
基金
国家自然科学基金资助项目(81102230
31470277)
+3 种基金
特殊病原体防控湖南省重点实验室资助项目(湘科计字[2014]5号)
湖南省高校创新平台开放基金(No.13K081)
湖南省科技计划项目(No.2015JC3087)
衡阳市科技局项目(2015KS11)共同资助
文摘
本研究根据Ct Ahpc基因序列设计特异性引物,以Ct DNA为模版PCR扩增Ahpc基因到大小为585 bp,将其连接到p ET28a获得重组质粒p ET28a-Ahpc,将该质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)获得重组菌BL/p ET28a-Ahpc,利用IPTG诱导重组Ahpc蛋白表达,目的蛋白分子量大小约为26 k D。利用Ni-NAT亲和层析法纯化得到的重组Ahpc蛋白。氧化铁二甲酚橙法检测发现Ahpc蛋白能够分解双氧水和叔丁基过氧化氢,具有分解过氧化合物的活性。测定重组大肠杆菌在百草枯所致氧化胁迫下的生长曲线,发现表达Ahpc蛋白的重组菌的生长情况比对照好。本研究成功表达和纯化得到沙眼衣原体Ahpc蛋白并测定其活性,为解析沙眼衣原体的抗氧化机制提供实验证据。
关键词
沙眼衣
原
体
烷基
过氧化氢
换
原
酶
c
蛋白
基因克隆
原
核表达
Keywords
c
hlamydia tra
c
homatis
Alkyl hydroperoxide redu
c
tase subunit
c
protein
Gene
c
lone
Prokaryoti
c
expression
分类号
R374.1 [医药卫生—病原生物学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
沙眼衣原体Ahpc蛋白的原核表达、纯化及活性分析
李冉辉
杨晓春
游晓星
李忠玉
《基因组学与应用生物学》
CAS
CSCD
北大核心
2017
1
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