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重组人抗缪勒管激素C-末端蛋白的原核表达及纯化 被引量：2
1
作者 林丽淑 龙韵洪 +4 位作者 徐丽惠 冯振通 谢陈莹 陈睿 王革非 《中国生物制品学杂志》 CAS CSCD 2020年第8期890-893,共4页
目的原核表达重组人抗缪勒管激素(human anti-Müllerian hormone,hAMH)C-末端蛋白,并进行纯化。方法PCR法扩增hAMH C-末端蛋白基因,插入至载体pET-28a,构建重组表达质粒pET-28a-hAMH C。重组质粒转化感受态E.coli BL21(DE3),终浓度... 目的原核表达重组人抗缪勒管激素(human anti-Müllerian hormone,hAMH)C-末端蛋白,并进行纯化。方法PCR法扩增hAMH C-末端蛋白基因,插入至载体pET-28a,构建重组表达质粒pET-28a-hAMH C。重组质粒转化感受态E.coli BL21(DE3),终浓度为1.0 mmol/L的IPTG诱导表达h AMH C-末端蛋白。扩大培养后进行Ni亲和层析柱纯化,12%SDS-PAGE分析纯化产物。结果经菌落PCR及测序鉴定,重组质粒pET-28a-hAMH C构建正确。表达及纯化产物均可见相对分子质量约12500的目的蛋白条带,纯度达90%以上。结论原核表达了重组hAMH C-末端蛋白,纯化后获得了较高纯度的目的蛋白。 展开更多
关键词 人抗缪勒管激素 原核表达 基因重组 融合蛋白 Ni亲和层析纯化
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