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无义介导的mRNA降解
被引量：
8
1
作者
贾晓波
胡剑
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第2期115-120,共6页
无义介导的mRNA降解(nonsense-mediated mRNA decay,NMD)作为真核细胞中重要RNA监控机制,识别并降解开放阅读框中含有提前终止密码子(premature termination codon,PTC)的mRNA,以避免因截短的蛋白产物积累对细胞造成毒害.NMD还调控正常...
无义介导的mRNA降解(nonsense-mediated mRNA decay,NMD)作为真核细胞中重要RNA监控机制,识别并降解开放阅读框中含有提前终止密码子(premature termination codon,PTC)的mRNA,以避免因截短的蛋白产物积累对细胞造成毒害.NMD还调控正常生理基因的表达,暗示其在真核细胞中扮演重要角色.NMD途径的关键是PTC的识别.本文通过3种模型来分别阐述发现于哺乳动物、酵母等不同有机体的识别机制.通常由NMD因子UPF1(up-frameshift)等被招募至含PTC的mRNA上,借助这些因子组装形成"功能复合体"并激活降解.但目前对于PTC识别后的过程仍认识有限,本文通过综述NMD途径的分子机制以更好地理解其生物学意义.
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关键词
提前终止密码子(PTC)
外显子连接复合体(EJC)
上游移码蛋白(
upf
)
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职称材料
泛素特异性蛋白酶10的互作组分析及其与UPF1相互作用分析
2
作者
祁钰玲
冯振桓
+2 位作者
王旭
陈亚平
张小飞
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第12期1638-1647,共10页
细胞内泛素化调控是一个由泛素化和去泛素化协同调控的动态平衡可逆过程。去泛素酶(DUBs)是介导蛋白质去泛素化过程的蛋白质家族,它在许多复杂的细胞过程中发挥着关键作用,但其生物学特征尚未完全阐明。作为去泛素化酶的一种,USP10在许...
细胞内泛素化调控是一个由泛素化和去泛素化协同调控的动态平衡可逆过程。去泛素酶(DUBs)是介导蛋白质去泛素化过程的蛋白质家族,它在许多复杂的细胞过程中发挥着关键作用,但其生物学特征尚未完全阐明。作为去泛素化酶的一种,USP10在许多生物过程和癌症中都发挥重要的作用。为了进一步探索USP10在细胞中的功能,采用免疫沉淀与质谱联用(IP-MS)的方法鉴定USP10的相互作用蛋白质。通过Flag柱子的富集方式(Flag-USP10 IP-MS)共鉴定出165个与USP10相互作用蛋白质。通过USP10内源抗体的富集方式(USP10 antibody IP-MS)鉴定出192个USP10相互作用蛋白质。基因本体(GO)分析表明,USP10的互作蛋白质中存在一组与无义介导的mRNA降解(NMD)相关蛋白质,包括无NMD的核心因子UPF1(Up-frameshift 1)。进一步验证了USP10和UPF1在细胞质中共定位。此外,还确定了UPF1通过其HD结构域与全长的USP10相互作用。本研究提供了新的USP10相互作用蛋白质,为探索其在RNA调控和NMD通路中的重要性提供线索。
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关键词
质谱
相互作用组
泛素特异性蛋白酶10
upf
1
相互作用
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职称材料
题名
无义介导的mRNA降解
被引量：
8
1
作者
贾晓波
胡剑
机构
中国农业大学生物学院
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012年第2期115-120,共6页
基金
国家自然科学基金项目(No.J1103520)
中国农业大学教学研究项目(No.11024)~~
文摘
无义介导的mRNA降解(nonsense-mediated mRNA decay,NMD)作为真核细胞中重要RNA监控机制,识别并降解开放阅读框中含有提前终止密码子(premature termination codon,PTC)的mRNA,以避免因截短的蛋白产物积累对细胞造成毒害.NMD还调控正常生理基因的表达,暗示其在真核细胞中扮演重要角色.NMD途径的关键是PTC的识别.本文通过3种模型来分别阐述发现于哺乳动物、酵母等不同有机体的识别机制.通常由NMD因子UPF1(up-frameshift)等被招募至含PTC的mRNA上,借助这些因子组装形成"功能复合体"并激活降解.但目前对于PTC识别后的过程仍认识有限,本文通过综述NMD途径的分子机制以更好地理解其生物学意义.
关键词
提前终止密码子(PTC)
外显子连接复合体(EJC)
上游移码蛋白(
upf
)
Keywords
premature termination codons（PTC）
exon-junction complex（EJC）
up
-
frameshift
（
upf
）
分类号
Q753 [生物学—分子生物学]
Q291
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职称材料
题名
泛素特异性蛋白酶10的互作组分析及其与UPF1相互作用分析
2
作者
祁钰玲
冯振桓
王旭
陈亚平
张小飞
机构
中国科学技术大学生命科学与医学部医药生物技术系
中国科学院广州生物医药与健康研究院细胞生物学系
生物岛实验室细胞命运和谱系研究中心
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021年第12期1638-1647,共10页
基金
Supported by National Natural Science Foundation of China (No.31801180,31770889)
Guangdong Science and Technology Project (No.2018B030306047)。
文摘
细胞内泛素化调控是一个由泛素化和去泛素化协同调控的动态平衡可逆过程。去泛素酶(DUBs)是介导蛋白质去泛素化过程的蛋白质家族,它在许多复杂的细胞过程中发挥着关键作用,但其生物学特征尚未完全阐明。作为去泛素化酶的一种,USP10在许多生物过程和癌症中都发挥重要的作用。为了进一步探索USP10在细胞中的功能,采用免疫沉淀与质谱联用(IP-MS)的方法鉴定USP10的相互作用蛋白质。通过Flag柱子的富集方式(Flag-USP10 IP-MS)共鉴定出165个与USP10相互作用蛋白质。通过USP10内源抗体的富集方式(USP10 antibody IP-MS)鉴定出192个USP10相互作用蛋白质。基因本体(GO)分析表明,USP10的互作蛋白质中存在一组与无义介导的mRNA降解(NMD)相关蛋白质,包括无NMD的核心因子UPF1(Up-frameshift 1)。进一步验证了USP10和UPF1在细胞质中共定位。此外,还确定了UPF1通过其HD结构域与全长的USP10相互作用。本研究提供了新的USP10相互作用蛋白质,为探索其在RNA调控和NMD通路中的重要性提供线索。
关键词
质谱
相互作用组
泛素特异性蛋白酶10
upf
1
相互作用
Keywords
mass spectrometry
interactome
ubiquitin-specific protease 10(USP10)
up
-
frameshift
1(
upf
1)
interaction
分类号
Q51 [生物学—生物化学]
Q78
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
无义介导的mRNA降解
贾晓波
胡剑
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2012
8
下载PDF
职称材料
2
泛素特异性蛋白酶10的互作组分析及其与UPF1相互作用分析
祁钰玲
冯振桓
王旭
陈亚平
张小飞
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2021
0
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
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参考文献
引证文献
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