期刊文献+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
共找到1篇文章
< 1 >
每页显示 20 50 100
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
以MMP酶切位点为连接臂构建Vasostatin和TRAIL的融合蛋白及其生物学活性分析 被引量：1
1
作者 郭爱云 王梁华 +3 位作者 孙铭娟 焦豫良 任娜 焦炳华 《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 北大核心 2008年第10期925-930,共6页
以基质金属蛋白酶(MMP)酶切位点(PLGLWA)为连接臂,采用重组PCR技术获得血管形成抑制素(vasostatin,V)和肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体(TRAIL,T)的融合蛋白质编码序列,将该融合编码序列插入原核表达载体pMAL-c2中,重组质粒转化大肠杆菌BL... 以基质金属蛋白酶(MMP)酶切位点(PLGLWA)为连接臂,采用重组PCR技术获得血管形成抑制素(vasostatin,V)和肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体(TRAIL,T)的融合蛋白质编码序列,将该融合编码序列插入原核表达载体pMAL-c2中,重组质粒转化大肠杆菌BL21,IPTG诱导表达,分别得到MBP-VT和MBP-TV融合蛋白,Amylose Resin亲和层析柱纯化.初步纯化的融合蛋白MBP-VT在体外内皮细胞增殖抑制实验、肿瘤细胞凋亡诱导实验中显示了明显的活性,而MBP-TV的作用不明显;体外酶切实验和培养肿瘤细胞上清酶切融合蛋白的免疫印迹分析,证实融合蛋白MBP-VT皆能被正确酶切.上述结果表明成功表达了融合蛋白VT,该融合蛋白具有双重抗肿瘤活性,并可在肿瘤高表达的MMP作用下裂解为V和T. 展开更多
关键词 血管形成抑制素 TRAIL 融合表达 基质金属蛋白酶(MMP)酶切位点 体外酶切
下载PDF
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
上一页 1 下一页 到第 页
使用帮助 返回顶部