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题名次壶腹腺丝蛋白功能模块的研究
被引量：3
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作者
贾小娜
陈格飞
孟清
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机构
东华大学生物科学与技术研究所
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出处
《生命科学研究》
CAS
CSCD
北大核心
2014年第1期28-32,49,共6页
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基金
国家自然科学基金资助项目(31070698)
国家高技术研究发展计划项目(863计划)(2006AA03Z451)
+2 种基金
上海市科委基础研究重点项目(10JC1400300)
教育部博士点基金资助项目(20120075110007)
教育部直属高校外聘专家-特色项目
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文摘
蜘蛛丝是天然的生物材料,具有潜在的巨大应用价值。研究蜘蛛丝蛋白质的结构与功能,有助于破解蜘蛛丝蛋白质的成丝机理,为制备优良材料学性能的仿生蜘蛛丝纤维提供理论依据。以MiSp蜘蛛丝的重复区和C端非重复区蛋白多肽为研究对象,在不同pH值和离子条件下,在体外研究其二级结构与成丝的关系。CD图谱显示:表达纯化的重组蜘蛛丝蛋白R1R2在pH 7.5、6.5和5.5时二级结构相似,均为无规则卷曲,而R1R2CT则主要呈现为α螺旋构象;扫描电镜结果表明:在以上3种pH条件下,只有pH 5.5时R1R2和R1R2CT才形成重组丝纤维,R1R2CT纤维形态较平整,类似于天然蛛丝纤维形态,而R1R2丝纤维则呈条带状,表面粗糙。另外,氯化钠不利于形成形态平整的丝纤维。该成果为研究蛛丝蛋白的成丝机理奠定基础,也为制备仿生蛛丝蛋白纤维提供理论依据。
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关键词
次壶腹腺丝蛋白(MiSp)
重组模块
Α螺旋
纤维
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Keywords
minor ampullate spidroin（MiSp）
recombinant modules
α-helix
fibers
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分类号
Q785
[生物学—分子生物学]
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