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牦牛肉成熟过程中肉用品质及结构变化特点 被引量:17
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作者 郭兆斌 韩玲 余群力 《肉类研究》 2012年第2期8-11,共4页
以牦牛肉为研究对象,在宰后1、2、3、4、5、6、7、8d分别测定剪切力、pH值、失水率、钙激活酶(calpains)活性、肌原纤维超微结构,研究牦牛肉成熟过程中肉用品质及结构的变化。结果表明:在0~4℃条件下,牦牛肉的初始pH值为6.12,第4天降... 以牦牛肉为研究对象,在宰后1、2、3、4、5、6、7、8d分别测定剪切力、pH值、失水率、钙激活酶(calpains)活性、肌原纤维超微结构,研究牦牛肉成熟过程中肉用品质及结构的变化。结果表明:在0~4℃条件下,牦牛肉的初始pH值为6.12,第4天降到最低点(极限pH值)为5.48;失水率在第4天达到最大值34.38%;Calpains活性呈逐步增高趋势,在第3~4天显著增加;成熟过程中,肌原纤维结构发生了明显的变化,第5天M线和H线消失,Z线破碎情况严重,此变化与嫩度变化特点相吻合。剪切力在第4天达到最大值55.95N,此时肉的嫩度最差,随后剪切力值开始下降,达到食用口感的适宜嫩度范围,牦牛肉完成成熟。 展开更多
关键词 牦牛肉 肉用品质 钙激活酶 肌纤维结构
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鱼源抗冻多肽对鱼糜肌原纤维蛋白的冻融保护作用 被引量:7
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作者 汪少芸 李晓贞 +6 位作者 陈旭 王一潇 杜明 吴金鸿 刘永乐 黄建联 蔡茜茜 《广东海洋大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2023年第1期78-86,共9页
【目的】探究鲢鱼鳞抗冻多肽(Silver carp scale antifreeze peptides,ScAFPs)对鱼糜肌原纤维蛋白(Myofibril protein,MP)的冻融变性抑制作用机制,评价ScAFPs对MP冻融保护效果。【方法】通过多光谱(紫外吸收光谱、荧光光谱、拉曼光谱、... 【目的】探究鲢鱼鳞抗冻多肽(Silver carp scale antifreeze peptides,ScAFPs)对鱼糜肌原纤维蛋白(Myofibril protein,MP)的冻融变性抑制作用机制,评价ScAFPs对MP冻融保护效果。【方法】通过多光谱(紫外吸收光谱、荧光光谱、拉曼光谱、傅里叶红外光谱)技术及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE),分析ScAFPs对草鱼(Ctenopharyngodon idella)鱼糜MP结构及氨基酸残基微环境的影响。【结果】紫外吸收光谱、荧光光谱分析表明,ScAFPs可有效降低冻融鱼糜中蛋白质的聚集程度,改善色氨酸和酪氨酸的微环境变化,稳定蛋白质空间构象。其中,质量分数4%~8%ScAFPs对鱼糜蛋白的冻融保护效果优于商业抗冻剂。拉曼光谱分析结果表明,冻融过程中,含质量分数8%ScAFPs的鱼糜中MP的α-螺旋较空白对照组提高72.32%,无规则卷曲含量降低38.47%,有效维持MP结构有序性。傅里叶红外光谱分析显示,添加ScAFPs可提高与羟基相关的氢键键能,且不会导致MP的主要构型发生变化。SDS-PAGE分析表明,冻融处理使MP发生变性聚集现象,ScAFPs与商业抗冻剂有效保护了MP且不会催化肌球蛋白重链交联。【结论】ScAFPs对MP的冻融稳定性及结构有保护作用,可显著改善MP氨基酸残基微环境,且ScAFPs对MP结构的冻融保护效果优于商业抗冻剂。 展开更多
关键词 抗冻多肽 鱼糜 肌原纤维蛋白 冻融循环 蛋白质结构
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解冻方式对鸡腿肉蛋白氧化特性的影响 被引量:4
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作者 梁诗惠 冯钰敏 +4 位作者 邓华荣 刘巧瑜 白卫东 吴俊师 陈海光 《食品与发酵工业》 CAS CSCD 北大核心 2023年第5期223-229,共7页
从蛋白质的氧化、聚集程度、蛋白质结构以及组织学特性方面,探究不同解冻方式(室温解冻、流水解冻、冷藏解冻和微波解冻)对冷冻鸡腿肉肌原纤维蛋白理化性质的影响。结果表明,室温解冻的羰基含量最高,为3.63 nmol/mg,巯基含量和Ca^(2+)-A... 从蛋白质的氧化、聚集程度、蛋白质结构以及组织学特性方面,探究不同解冻方式(室温解冻、流水解冻、冷藏解冻和微波解冻)对冷冻鸡腿肉肌原纤维蛋白理化性质的影响。结果表明,室温解冻的羰基含量最高,为3.63 nmol/mg,巯基含量和Ca^(2+)-ATPase活性最低,分别为110.55μmol/g和0.72 U/mg,说明室温解冻组的蛋白氧化最为严重;肌球蛋白轻链条带模糊,有轻微降解现象;拉曼光谱结果中β-转角含量(26%)和无规则卷曲含量(31%)相对较高,蛋白质结构的稳定性较差。流水解冻的蛋白氧化程度较轻,具体表现为:其羰基含量和表面疏水性最低,分别为0.97 nmol/mg和10.36μg;Ca^(2+)-ATPase活性最高,为2.95 U/mg;组织结构紧密,α-螺旋含量最高(58%),蛋白质二级结构较为完整。冷藏解冻的巯基损失最小,巯基含量为258.23μmol/g,肌球蛋白轻链条带颜色较深,有聚集现象,组织结构的紧密性与流水解冻组无明显差异。微波解冻的组织结构破坏严重,肌纤维间隙较大,蛋白质二级结构较紊乱,α-螺旋含量最少,为29%。因此,流水解冻可以作为解冻鸡腿肉的主要解冻方式。 展开更多
关键词 解冻方式 鸡腿肉 肌原纤维蛋白 蛋白氧化 蛋白质结构
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骨架蛋白降解对冰鲜草鱼质构的影响 被引量:5
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作者 贾胜男 杨方 +4 位作者 臧金红 夏文水 姜启兴 许艳顺 于沛沛 《食品科学》 EI CAS CSCD 北大核心 2019年第13期1-7,共7页
利用免疫组化技术检测草鱼背肌白肉中骨架蛋白在冰藏条件下的变化,同时通过超微结构、剪切力、滴水损失率分析草鱼背肌组织精微结构和质构特性的变化,以期阐明草鱼骨架蛋白降解与鱼肉质构劣化之间的关系,从而为调控冰鲜淡水鱼品质提供... 利用免疫组化技术检测草鱼背肌白肉中骨架蛋白在冰藏条件下的变化,同时通过超微结构、剪切力、滴水损失率分析草鱼背肌组织精微结构和质构特性的变化,以期阐明草鱼骨架蛋白降解与鱼肉质构劣化之间的关系,从而为调控冰鲜淡水鱼品质提供理论依据。结果显示:冰藏21 d内伴肌球蛋白、伴肌动蛋白、抗肌营养不良蛋白分别降解了76.10%、78.21%、71.14%;冰藏14 d后草鱼肌纤维明暗带模糊,Z带、M带被破坏,肌纤维结构出现严重断裂松散现象。冰藏10 d内剪切力由81 N快速下降至32 N,滴水损失率由1.6%增加至7.8%;将骨架蛋白的灰度与剪切力及滴水损失率进行相关性分析发现,剪切力与伴肌球蛋白、抗肌营养不良蛋白的灰度呈极显著正相关(P<0.01);滴水损失率与伴肌球蛋白、抗肌营养不良蛋白的灰度值呈极显著负相关(P<0.01)。综上所述,骨架蛋白降解可能是草鱼在冰藏期间肌纤维结构破坏以及质构劣化的重要原因。 展开更多
关键词 草鱼 骨架蛋白 免疫组化技术 肌纤维结构 质构
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白酒腌制对糟鹅肌原纤维蛋白结构和滋味物质形成的影响 被引量:4
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作者 陈丽艳 潘道东 +3 位作者 雒宏琳 周昌瑜 曹锦轩 孙杨赢 《食品工业科技》 CAS CSCD 北大核心 2017年第12期81-86,共6页
以浙东白鹅为原料,建立了糟鹅加工中白酒添加量(0%、1%、3%、6%、9%)对糟鹅品质影响的模型,利用透射电镜、拉曼光谱及氨基酸分析仪等技术探究了糟鹅肌肉微观结构、质构特性和滋味物质的变化。结果表明,腌制时白酒添加量从0%~9%时肌节长... 以浙东白鹅为原料,建立了糟鹅加工中白酒添加量(0%、1%、3%、6%、9%)对糟鹅品质影响的模型,利用透射电镜、拉曼光谱及氨基酸分析仪等技术探究了糟鹅肌肉微观结构、质构特性和滋味物质的变化。结果表明,腌制时白酒添加量从0%~9%时肌节长度呈现先增大后减小趋势(p<0.05),肌原纤维直径无明显变化;蛋白质二级结构分析显示,随着白酒添加量的增加,α-螺旋逐渐转变为β-折叠和无规则卷曲(p<0.05);游离氨基酸总量及呈味氨基酸含量也显著增加(p<0.05)。色差分析显示,亮度(L~*)、红度(a~*)和黄度(b~*)都呈先增加后减小趋势,L~*和a~*在白酒添加量为3%达到最大;硬度先减小后增加,在3%白酒腌制时硬度最小。以上研究表明白酒腌制影响了糟鹅蛋白微观结构、质构特性和促进了滋味物质的形成。 展开更多
关键词 糟鹅 白酒 肌原纤维超微结构 二级结构 质构 游离氨基酸
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氯化钙注射对鹅肉成熟机制及品质影响的研究 被引量:3
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作者 周昌瑜 楼宵玮 +4 位作者 杜筱婧 杨阳 曹锦轩 潘道东 孙杨赢 《现代食品科技》 EI CAS 北大核心 2016年第10期151-159,共9页
为了探究氯化钙溶液注射对鹅肉骨骼肌组织嫩化机制和保水性的影响,本文以浙东白鹅为研究对象,分析了鹅肉宰后储存过程中,钙蛋白酶和凋亡酶3的活性,肌原纤维蛋白的降解程度和二级结构含量的变化,以及测定了鹅肉的剪切力值和蒸煮损失率。... 为了探究氯化钙溶液注射对鹅肉骨骼肌组织嫩化机制和保水性的影响,本文以浙东白鹅为研究对象,分析了鹅肉宰后储存过程中,钙蛋白酶和凋亡酶3的活性,肌原纤维蛋白的降解程度和二级结构含量的变化,以及测定了鹅肉的剪切力值和蒸煮损失率。研究结果表明,与对照组相比,150 m M氯化钙处理后显著提高了calpain和caspase3活力,加速了肌原纤维蛋白的降解,有效降低鹅肉的剪切力值,但蒸煮损失率略大于对照组。拉曼光谱分析肌原纤维蛋白二级结构含量显示,150 m M氯化钙处理导致肌原纤维蛋白α-螺旋逐渐转变为无规则卷曲(p<0.01),而注水处理和对照组肌原纤维蛋白α-螺旋则转变为β-折叠。氯化钙的注射浓度由150 m M增加至300 m M时,calpain和caspase3的活性未明显增强,鹅肉的剪切力值并也未显著下降(p>0.05),不能有效改善鹅肉的嫩度。 展开更多
关键词 氯化钙注射 肌原纤维蛋白 二级结构 钙激活酶 凋亡酶3 嫩度 蒸煮损失率
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超高压对草鱼肌原纤维蛋白结构的影响 被引量:25
7
作者 闫春子 夏文水 许艳顺 《食品与生物技术学报》 CAS CSCD 北大核心 2018年第4期424-428,共5页
为了探究不同超高压条件对草鱼片肌原纤维蛋白结构的影响。分别研究了0.1~600 MPa,保压时间15 min的条件下对草鱼肉肌原纤维蛋白的总巯基活性巯基,拉曼光谱等结构指标的影响。结果表明:随着压力的不断增大,总巯基含量、Ca^(2+)-ATPase... 为了探究不同超高压条件对草鱼片肌原纤维蛋白结构的影响。分别研究了0.1~600 MPa,保压时间15 min的条件下对草鱼肉肌原纤维蛋白的总巯基活性巯基,拉曼光谱等结构指标的影响。结果表明:随着压力的不断增大,总巯基含量、Ca^(2+)-ATPase活性逐渐减小,活性巯基先增大后减小,表面疏水性持续增大。内源荧光光谱表明超高压处理对肌原纤维蛋白的三级结构产生影响,改变了色氨酸的微环境。拉曼光谱分析了超高压对肌原纤维蛋白二级结构的改变,结果表明,α-螺旋结构不断减少,β-折叠或无规则卷曲相应增加。 展开更多
关键词 超高压 草鱼片 肌原纤维蛋白结构
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不同干燥条件对鲍鱼组织构造及流变特性的影响 被引量:21
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作者 高昕 张亚琦 +2 位作者 许家超 常耀光 薛长湖 《中国食品学报》 EI CAS CSCD 2008年第3期108-115,共8页
利用热风和自然晾晒两种干燥方式制备干鲍鱼,并对其相应复水涨发过程中成分、组织构造和流变学特性的变化情况进行研究;探讨了两种干燥方式的干燥动力学和鲍鱼复水机理。组织构造采用VanGieson染色法观察,通过质构仪测定其复水涨发过程... 利用热风和自然晾晒两种干燥方式制备干鲍鱼,并对其相应复水涨发过程中成分、组织构造和流变学特性的变化情况进行研究;探讨了两种干燥方式的干燥动力学和鲍鱼复水机理。组织构造采用VanGieson染色法观察,通过质构仪测定其复水涨发过程中的流变学特性(弹性模量、粘性模量、应力松弛时间和破断力)。结果表明,达到等同于干基的含水率所需时间,晾晒干燥方式约为热风干燥方式的1倍,且两种干燥方式下鲍鱼内部微观结构差异较大;复水过程中除鲍鱼总蛋白含量相对稳定,其它物质含量尤其是胶原蛋白的含量变化较大;不同涨发条件下鲍鱼肌肉组织结构发生了明显地变化;流变学特性参数与鲍鱼复水涨发过程中蛋白、水分等含量和组织结构的变化呈显著相关性。 展开更多
关键词 鲍鱼 干燥 复水涨发 胶原蛋白 肌肉纤维 组织结构 流变学特性
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鲢鱼肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶的结构建模、内源抑制剂对接及其钙结合机制
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作者 冯淳淞 梁释介 +2 位作者 罗永康 谭雨青 洪惠 《广东海洋大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2023年第1期87-94,共8页
【目的】分析鲢(Hypophthalmichthys molitrix)肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(Myofibril-bound serine proteinase,MBSP)结构的基础特性。【方法】使用AlphaFold2对鲢MBSP进行结构建模,通过保守性分析、静电势计算、分子对接等手段探讨鲢... 【目的】分析鲢(Hypophthalmichthys molitrix)肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(Myofibril-bound serine proteinase,MBSP)结构的基础特性。【方法】使用AlphaFold2对鲢MBSP进行结构建模,通过保守性分析、静电势计算、分子对接等手段探讨鲢鱼MBSP的结构特征,并借助分子动力学模拟研究钙结合对其结构的影响。【结果与结论】鲢鱼MBSP的活性酶形式含222个残基,有胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶的典型结构特征,但表面充斥着更多赖氨酸,使其表面“粗糙”且利于离子键形成。62Asn及61Glu是其关键的钙结合位点,钙结合导致的结构变动可传至C端,40His、自溶环、氧阴离子稳定环等关键区域的柔性变化是钙激活机制中的重要部分。葡萄糖-6-磷酸异构酶二聚体上的10Arg及17Lys是参与鲢鱼MBSP底物结合竞争的潜在关键位点。除催化活性口袋外,潜在的变构位点亦是MBSP抑制剂设计的可选出发点。 展开更多
关键词 鲢鱼 肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶 结构建模 钙结合
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鸣鸣蝉(Oncotympana maculaticollis Motsch)发声肌中肌原纤维的双阵列结构及莫发声原初过程的分析 被引量:1
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作者 杨新宇 蒋锦昌 《生物物理学报》 CAS CSCD 北大核心 1994年第2期258-262,共5页
给出了鸣鸣蝉发声肌肌原纤维的双阵列结构,其肌纤维中并存两种不同阵列的“快”和“慢”动肌原纤维(FSM和SSM).FSM和SSM虽然由粗肌丝构成相同的阵列骨架,但细肌丝对粗肌丝的比例(RTIF)不同,分别为3:1和5:... 给出了鸣鸣蝉发声肌肌原纤维的双阵列结构,其肌纤维中并存两种不同阵列的“快”和“慢”动肌原纤维(FSM和SSM).FSM和SSM虽然由粗肌丝构成相同的阵列骨架,但细肌丝对粗肌丝的比例(RTIF)不同,分别为3:1和5:1.明显区别于单音调鸣声的蝉类发声肌肌原纤维的RTIF为3:1的单阵列结构,即与鸣鸣蝉变音调声产生的原初机制相适应. 展开更多
关键词 鸣鸣蝉 发声肌 肌原纤维 双阵列结构 发声机制
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