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沙门菌去泛素化酶SseL对泛素链的水解特异性研究
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作者 郑学明 周海森 +5 位作者 芮志莲 鞠爱萍 胡红娟 孙溧鸿 王建强 傅行礼 《中国现代医学杂志》 CAS 北大核心 2017年第1期24-28,共5页
目的探讨沙门菌毒力效应蛋白Sse L对不同连接方式连接泛素链的水解特异性。方法克隆伤寒沙门菌Ty2菌株Sse L基因,融合表达纯化GST-Sse L蛋白并在体外研究其对Ub-AMC及各种泛素链的水解情况。结果 Sse L对Ub-AMC水解活性很低,对直链泛素... 目的探讨沙门菌毒力效应蛋白Sse L对不同连接方式连接泛素链的水解特异性。方法克隆伤寒沙门菌Ty2菌株Sse L基因,融合表达纯化GST-Sse L蛋白并在体外研究其对Ub-AMC及各种泛素链的水解情况。结果 Sse L对Ub-AMC水解活性很低,对直链泛素基本没有活性;而对K48和K63连接的二泛素表现出很高的水解活性。结论沙门菌毒力效应蛋白Sse L具有特异性水解泛素异肽链活性,并且对K63多聚泛素链具有更高地水解活性。 展开更多
关键词 沙门菌 效应蛋白 去泛素化酶 二泛素 Ub-AMC
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