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汉滩病毒S基因5’端311bp编码蛋白的原核表达、纯化及其抗原性分析 被引量：5
1
作者 刘勇 徐志凯 +4 位作者 闫岩 张芳琳 王海涛 薛小平 吴兴安 《第四军医大学学报》 北大核心 2002年第5期419-422,共4页
目的　进一步了解汉滩病毒核蛋白氨基端的抗原特性 .方法　构建汉滩病毒 S基因 5 端 311bp片段的原核表达载体 ,并诱导表达和纯化了 Mr3.6× 10 4的融合蛋白 (汉滩病毒核蛋白氨基端 Mr 1.0× 10 4 与 Mr2 .6× 10 4 GST融... 目的　进一步了解汉滩病毒核蛋白氨基端的抗原特性 .方法　构建汉滩病毒 S基因 5 端 311bp片段的原核表达载体 ,并诱导表达和纯化了 Mr3.6× 10 4的融合蛋白 (汉滩病毒核蛋白氨基端 Mr 1.0× 10 4 与 Mr2 .6× 10 4 GST融合 ) ;用 m Ab,以 Western- blot和 EL ISA方法对该蛋白的抗原位点进行了鉴定 .结果　与完整核蛋白反应的 m Ab中仅有部分与 Mr 3.6× 10 4 融合蛋白反应 ,而与核蛋白氨基端 Mr 2 .6× 10 4片段反应的 5株 m Ab(1A8,A35 ,8E8,3A9,3G11)都能与 Mr3.6× 10 4 融合蛋白反应 .结论　汉滩病毒核蛋白氨基端 Mr1.0× 10 4 以内存在一个或几个线性表位 ,而羧基端可能主要起着维持完整核蛋白立体构象的作用 ,并影响识别立体表位的 m 展开更多
关键词 汉滩病毒 核蛋白 原核表达 纯化 抗原位点 肾综合征出血热
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