期刊文献+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
共找到4篇文章
< 1 >
每页显示 20 50 100
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
SARS冠状病毒3CL蛋白酶多克隆抗体的制备及纯化 被引量：2
1
作者 童国珍 单玉飞 +2 位作者 丁建芳 许根俊 赵辅昆 《浙江理工大学学报（自然科学版）》 2008年第5期543-546,共4页
SARS病毒(SARS-CoV)3CL蛋白酶在病毒的复制过程中起到关键作用,是抗病毒药物设计的重要靶标。本工作用在大肠杆菌中表达并纯化的SARS-CoV 3CL蛋白酶免疫新西兰大耳兔,获得了多克隆抗体血清;利用抗原偶联柱对血清进行了亲和纯化。SDS-PAG... SARS病毒(SARS-CoV)3CL蛋白酶在病毒的复制过程中起到关键作用,是抗病毒药物设计的重要靶标。本工作用在大肠杆菌中表达并纯化的SARS-CoV 3CL蛋白酶免疫新西兰大耳兔,获得了多克隆抗体血清;利用抗原偶联柱对血清进行了亲和纯化。SDS-PAGE以及Western-Blot结果显示纯化后的抗体纯度较高,特异性较强,为免疫学方法检测SARS-CoV 3CL在宿主细胞内的活动打下了基础。 展开更多
关键词 SARS 3CL蛋白酶 多克隆抗体 抗原偶联柱 亲和纯化
下载PDF
C19orf18蛋白的表达与纯化及多克隆抗体制备
2
作者 童霄霞 杨远勤 +3 位作者 陈勉 王怀远 胡海军 章康健 《生物技术通报》 CAS CSCD 北大核心 2017年第5期176-182,共7页
旨在得到较高浓度和纯度的C19orf18蛋白,再将得到的目的蛋白用于制备其特异性的多克隆抗体。利用PCR技术扩增出C19orf18基因的胞内段和胞外段,中间用柔性肽连接,再将目的片段克隆到p ET28a(+)与p ET32a(+)载体上,通过诱导表达少量的目... 旨在得到较高浓度和纯度的C19orf18蛋白,再将得到的目的蛋白用于制备其特异性的多克隆抗体。利用PCR技术扩增出C19orf18基因的胞内段和胞外段,中间用柔性肽连接,再将目的片段克隆到p ET28a(+)与p ET32a(+)载体上,通过诱导表达少量的目的蛋白,筛选出表达量较高的载体,再用筛选得到的表达量较高的载体大量表达目的蛋白,通过镍柱纯化得到较纯的C19orf18蛋白。用得到的蛋白免疫新西兰白兔,得到的抗血清先经过Protein A纯化,再进行抗原亲和纯化得到C19orf18蛋白多克隆抗体。结果显示,载体p ET28a-C19orf18蛋白表达量高于p ET32a-C19orf18,经过镍柱纯化后得到了较高浓度与纯度的目的蛋白,利用得到的目的蛋白作为抗原成功制备了其特异性的多克隆抗体。在原核细胞中成功表达了C19orf18重组蛋白,并得到了其特异性多克隆抗体,所制备的多克隆抗体可应用于ELISA、蛋白免疫印迹实验。 展开更多
关键词 C19orf18蛋白 原核表达 抗原亲和纯化
下载PDF
人源性抗HBsAg单克隆抗体Fab片段的制备及其纯化 被引量：2
3
作者 范列英 韩焕兴 +1 位作者 胡东平 孔宪涛 《第二军医大学学报》 CAS CSCD 北大核心 1997年第4期334-336,共3页
目的：制备人源性重组ＨＢｓＡｇ抗体Ｆａｂ片段。方法：采用固相ＨＢｓＡｇ，从已建立的人源性抗体组合文库中筛选针对ＨＢｓＡｇ的抗体子文库，并转入大肠杆菌中表达。反复冻融细菌，获得可溶性Ｆａｂ片段。制备羊抗人ＩｇＧＦａｂ抗... 目的：制备人源性重组ＨＢｓＡｇ抗体Ｆａｂ片段。方法：采用固相ＨＢｓＡｇ，从已建立的人源性抗体组合文库中筛选针对ＨＢｓＡｇ的抗体子文库，并转入大肠杆菌中表达。反复冻融细菌，获得可溶性Ｆａｂ片段。制备羊抗人ＩｇＧＦａｂ抗体亲和层析柱、纯化Ｆａｂ片段。ＳＤＳ－ＰＡＧＥ及点印迹法分析鉴定纯化后Ｆａｂ片段的纯度及结合ＨＢｓＡｇ的能力。结果：蛋白印迹显示转化后的细菌内有可溶性Ｆａｂ片段的表达。纯化后的Ｆａｂ片段达免疫纯，并具有特异性结合ＨＢｓＡｇ的能力。结论：该研究为人源性抗ＨＢｓＡｇＦａｂ用于临床治疗打下基础。 展开更多
关键词 乙肝病毒 表面抗原 抗体 FAB片段 纯化
下载PDF
乙型肝炎病毒核心抗原在人肝癌细胞株HepG2中的相互作用蛋白研究
4
作者 周剑 刘东 《免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2014年第6期516-518,共3页
目的利用串联亲和纯化和液相质谱技术研究HBcAg在人肝癌细胞株HepG2中的相互作用蛋白。方法构建HBcAg重组质粒pMSCV-HBc,采用串联亲和纯化技术富集HepG2细胞中HBcAg结合蛋白,电泳分离免疫沉淀复合物并从胶中切取HBcAg结合蛋白条带,胶内... 目的利用串联亲和纯化和液相质谱技术研究HBcAg在人肝癌细胞株HepG2中的相互作用蛋白。方法构建HBcAg重组质粒pMSCV-HBc,采用串联亲和纯化技术富集HepG2细胞中HBcAg结合蛋白,电泳分离免疫沉淀复合物并从胶中切取HBcAg结合蛋白条带,胶内酶解后进行液相质谱技术分析从而鉴定HBcAg相互作用蛋白。结果成功构建HBcAg重组表达载体,在HepG2细胞中筛选到4个HBcAg相互用蛋白:CD59糖蛋白前体、MCM3相关蛋白、LOC100049716蛋白和ANKRD26蛋白。结论人肝癌细胞中HBcAg相互作用蛋白CD59等可能在HBV感染中起到重要作用。 展开更多
关键词 乙肝核心抗原 相互作用蛋白 串联亲和纯化 液相质谱技术
下载PDF
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
上一页 1 下一页 到第 页
使用帮助 返回顶部