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布鲁菌半胱氨酸水解酶在甲硫氨酸循环中的催化活性研究 被引量：1
1
作者 徐达 吴小卡 +6 位作者 荆雅玮 左佳坤 米荣升 黄燕 陈兆国 王成明 韩先干 《南京农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2017年第4期697-702,共6页
[目的]细菌的sah H基因编码S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(Sah H),该酶参与细菌的甲硫氨酸循环(AMC),调控细菌的多种生理功能。[方法]通过构建重组表达质粒p ET28a-Bru-sah H和p ET28a-Pse-sah H,分别表达布鲁菌(Brucella abortus)S2308株... [目的]细菌的sah H基因编码S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(Sah H),该酶参与细菌的甲硫氨酸循环(AMC),调控细菌的多种生理功能。[方法]通过构建重组表达质粒p ET28a-Bru-sah H和p ET28a-Pse-sah H,分别表达布鲁菌(Brucella abortus)S2308株和铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)PAO1株的Sah H重组蛋白Bru-Sah H和Pse-Sah H。将纯化后的Bru-Sah H、Pse-Sah H以及我们前期表达纯化的禽致病性大肠杆菌(avian pathogenic Escherichia coli,APEC)的Pfs和Lux S蛋白,分别在体外催化S-腺苷同型半胱氨酸(SAH),通过对产物同型半胱氨酸(HCY)的浓度测定,评价不同重组蛋白的催化活性,并对催化底物时产生的自诱导分子2(AI-2)活性进行检测。[结果]Bru-Sah H和Pse-Sah H分别催化1 mmol·L-1SAH生成38和47μmol·L-1HCY,而APEC的Pfs和Lux S蛋白能催化相同浓度的SAH产生401μmol·L-1HCY。运用哈维弧菌BB170检测上述底物的AI-2活性,结果表明只有同时采用AEPC的Pfs和Lux S蛋白催化SAH,才能形成有活性的AI-2分子,而Bru-Sah H和Pce-Sah H均不能催化SAH形成活性AI-2分子。[结论]Bru-Sah H能催化SAH生成HCY,为进一步研究sah H在布鲁菌感染过程中的作用提供依据。 展开更多
关键词 布鲁菌 甲硫氨酸循环 S-腺苷同型半胱氨酸水解酶 催化活性 信号分子AI-2
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氧化型辅酶NAD^+及布氏杆菌SahH活性位点对SahH催化活性的影响
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作者 荆雅玮 左佳坤 +7 位作者 王志豪 胡剑刚 黄燕 米荣升 苗晋锋 PHOUTHAPANE Vanhnaseng 陈兆国 韩先干 《南京农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2020年第5期903-909,共7页
[目的]本文旨在鉴定影响布氏杆菌S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(S-adenosylhomocysteine hydrolase,SahH)催化S-腺苷同型半胱氨酸(S-adenosylhomocysteine,SAH)产生同型半胱氨酸(homocysteine,HCY)的催化活性位点。[方法]将表达载体pET28a-B... [目的]本文旨在鉴定影响布氏杆菌S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(S-adenosylhomocysteine hydrolase,SahH)催化S-腺苷同型半胱氨酸(S-adenosylhomocysteine,SAH)产生同型半胱氨酸(homocysteine,HCY)的催化活性位点。[方法]将表达载体pET28a-Bru-sahH转化大肠杆菌BL21中,表达、纯化布氏杆菌SahH(Bru-SahH)蛋白,分析辅酶NAD+、磷酸化修饰及活性位点对Bru-SahH催化活性的影响。[结果]添加NAD+后,Bru-SahH的催化活性降低85.6%;对Bru-SahH质谱分析表明,其444位丝氨酸为可能的磷酸化位点,对该位点突变后Bru-SahH催化SAH形成HCY的活性降低85.5%;生物信息学分析表明,Bru-SahH的337位和338位氨基酸为其活性位点,分别对上述2个位点进行单突变和双突变,突变后的Bru-SahH催化活性降低90.8%以上。[结论]Bru-SahH的337、338和444位氨基酸是其催化活性位点,添加外源性NAD+可抑制其催化活性。 展开更多
关键词 布氏杆菌 S-腺苷同型半胱氨酸水解酶 酶活性 活性位点
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