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题名L-半胱氨酸抑制多酚氧化酶的机制研究
被引量：31
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作者
孔维宝
陆健
赵海锋
樊伟
董建军
单连菊
林艳
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机构
江南大学工业生物技术教育部重点实验室
青岛啤酒股份有限公司
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出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007年第11期66-70,共5页
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基金
教育部长江学者和创新团队发展计划资助项目(IRT0532)
江苏省"青蓝工程"资助项目
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文摘
采用分光光度法和凝胶过滤色谱法研究了L-半胱氨酸抑制多酚氧化酶(PPO)活性的机理。结果表明:以邻苯二酚为底物时,PPO酶促反应产物与L-半胱氨酸结合生成的无色硫氢化合物在295nm处有最大吸收,可作为测定PPO活性的检测波长;分别在410nm和295nm波长下检测醌类物质和硫氢化合物时,已生成的醌类物质可迅速与L-半胱氨酸结合,使410nm处的吸光度迅速降低,而295nm处的则迅速升高;经50mmol/LL-半胱氨酸处理30min的PPO酶液经凝胶过滤色谱分离之后其活性基本没有变化。研究认为:L-半胱氨酸并不是通过对PPO活性中心的结构性修饰,或是发生共价结合来抑制其活性,而是直接与其酶促反应产物——醌类物质结合生成无色的硫氢化合物,从而抑制褐变的发生。利用这一抑制原理,可改进PPO酶活的测定方法。
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关键词
多酚氧化酶
l-半胱氨酸
抑制
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Keywords
polyphenoloxidase
l-cysteine： inhibition
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分类号
Q554
[生物学—生物化学]
TS205
[轻工技术与工程—食品科学]
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