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重组蓖麻毒素A链的融合表达、纯化及活性研究 被引量：1
1
作者 王顺涛 胡美茹 +2 位作者 郭建巍 冯健男 沈倍奋 《细胞与分子免疫学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2005年第2期137-140,共4页
目的: 制备有高生物活性的重组蓖麻毒素A链蛋白(RTA). 方法: 在RTA序列的C末端引入KDEL信号肽, 克隆到含有硫氧还蛋白(Trx)的融合表达载体pET32a中, 转入大肠杆菌BL21, 在低温(20℃)下用低浓度(0.4 mmol/L)IPTG诱导重组质粒进行表达.表... 目的: 制备有高生物活性的重组蓖麻毒素A链蛋白(RTA). 方法: 在RTA序列的C末端引入KDEL信号肽, 克隆到含有硫氧还蛋白(Trx)的融合表达载体pET32a中, 转入大肠杆菌BL21, 在低温(20℃)下用低浓度(0.4 mmol/L)IPTG诱导重组质粒进行表达.表达上清用钴离子亲和层析柱进行纯化, 20～100 mmol/L咪唑溶液洗脱目的蛋白.纯化蛋白经SDS-PAGE电泳与Western blot鉴定后, 对pUC19质粒进行超螺旋dsDNA裂解研究. 结果: 每升细菌培养物回收约60 mg 的纯化蛋白, 纯度大于90%, Mr约45 000, 且3 μg纯化蛋白即可以对1 μg超螺旋dsDNA产生明显的裂解活性. 结论: 利用pET32a表达系统可以快速获得大量有高生物活性的可溶性RTA-Trx融合蛋白. 展开更多
关键词 重组蓖麻毒素A链 融合表达 钴离子亲和层析 裂解超螺旋dsdna
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