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天然和热变性乳铁蛋白与α-乳白蛋白聚集体的超分子结构表征 被引量：3
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作者 许琳霜 屈晓清 +7 位作者 曾小凤 郑钰斐 张妍 王婷 张红 nazarenko yulia 李波 杨伟 《食品工业科技》 CAS 北大核心 2020年第15期15-20,28,共7页
本文在pH6.5磷酸盐缓冲溶液中研究了热变性前后牛乳铁蛋白(bovine lactoferrin,LF)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,ALA)之间的自组装行为。采用ζ-电位、浊度法、动态光散射、光学显微镜、荧光光谱和红外色谱等方法进行表征。结果表明,... 本文在pH6.5磷酸盐缓冲溶液中研究了热变性前后牛乳铁蛋白(bovine lactoferrin,LF)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,ALA)之间的自组装行为。采用ζ-电位、浊度法、动态光散射、光学显微镜、荧光光谱和红外色谱等方法进行表征。结果表明,与天然LF和ALA自组装复合物相比,热变性LF和ALA自组装复合物的ζ-电位较低。天然LF与ALA可以自组装可形成纳米颗粒,粒径最大为(35.24±0.82)nm;经过热变性的LF与ALA自组装形成超分子结构,通过调整ALA浓度,可以得到亚微米和微米颗粒,颗粒粒径最大为(4.11±0.14)μm。天然LF与ALA的复合物均为球状聚集体,分布均一;而热变性LF与ALA的复合物则为网状聚集体,分布不均一。ALA的添加增强了LF中色氨酸残基的疏水性。LF中的C=O和C-N基团均参与了与ALA25℃的相互作用。本研究为构建新型双蛋白自组装体及理解双蛋白组装机制提供了理论依据。 展开更多
关键词 乳铁蛋白 Α-乳白蛋白 超分子结构 颗粒特性 自组装机制
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