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磷酸酶和糖苷酶对Alzheimer神经原纤维缠结的作用 被引量：3
1
作者 王建枝 i.grundke-iqbal K.iqbal 《中华神经科杂志》 CAS CSCD 1999年第4期205-207,共3页
目的　探讨Alzheimer病 (AD)神经原纤维缠结形成的可能机制及逆转AD神经元变性的可能性和途径。方法　去磷酸化 ,去糖基化 ,负染电子显微镜和放免印迹图像定量分析技术。结果( 1)磷酸酶 2A、 2B的去磷酸化作用可使AD神经原纤维缠结中... 目的　探讨Alzheimer病 (AD)神经原纤维缠结形成的可能机制及逆转AD神经元变性的可能性和途径。方法　去磷酸化 ,去糖基化 ,负染电子显微镜和放免印迹图像定量分析技术。结果( 1)磷酸酶 2A、 2B的去磷酸化作用可使AD神经原纤维缠结中的Ⅱ型双螺旋丝 (PHFⅡ )结构松解 ,释放游离tau蛋白的量比对照组高 2 5 % (P <0 .0 0 1) ,去磷酸化可恢复PHFⅡ tau促微管组装的生物学功能 ;( 2 )糖苷酶的去糖基化作用则使PHFⅡ的螺旋消失 ,在电子显微镜下呈直径 ( 2 .5± 0 .5 )nm的束状线性纤微丝结构 ;( 3 )单纯去糖基化不能明显恢复tau的生物学功能 ,也不促使tau蛋白的释放 ,但去糖基化可使随后的去磷酸化从PHFⅡ结构中释放游离tau蛋白的量增高 3 5 % (P <0 .0 5 )。结论( 1)异常磷酸化可能直接参与AD神经元PHF的形成和tau生物学活性的丧失 ;( 2 )异常糖基化可能通过维持PHF的螺旋结构而使其更为稳定 ;( 3 )磷酸酶可从结构和功能上直接抑制和逆转AD的神经元变性 ,而糖苷酶可促进磷酸酶对AD脑损伤的保护作用。 展开更多
关键词 神经原纤维缠结 老年性痴呆 磷酸酶 糖苷酶
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糖苷酶对Alzheimer病神经原纤维缠结结构的影响 被引量：1
2
作者 王建枝 龚成新 +1 位作者 i.grundke-iqbal K.iqbal 《中国神经科学杂志》 CSCD 1998年第2期63-67,共5页
内切糖苷酶F／N-糖苷酶F可使Alzheimer病神经原纤维缠结选择性去糖基化。去糖基化作用使神经原纤维缠结的螺旋消失，在电子显微镜下呈直径为（2．5±0．5）nm的线性纤维丝结构，这些线性纤维丝常以束存在。单纯去糖基化作用并不引起... 内切糖苷酶F／N-糖苷酶F可使Alzheimer病神经原纤维缠结选择性去糖基化。去糖基化作用使神经原纤维缠结的螺旋消失，在电子显微镜下呈直径为（2．5±0．5）nm的线性纤维丝结构，这些线性纤维丝常以束存在。单纯去糖基化作用并不引起tau蛋白从缠结结构的释放量明显增高，但去糖基化处理可明显增高蛋自磷酸酯酶从缠结结构中释放游离tau蛋白。这些结果揭示，tau蛋白的糖基化作用与Alzheimer病患者脑中神经原纤维缠结结构的稳定性有关。 展开更多
关键词 神经原纤维缠结 糖苷酶 去糖基化 老年性痴呆
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Alzheimer患者脑中微管相关蛋白tau的异常翻译后修饰
3
作者 王建枝 龚成新 +1 位作者 K.iqbal i.grundke-iqbal 《中国临床神经科学》 1998年第1期1-5,共5页
正常人脑中每mol tau蛋白含磷量为2～3mol,而AD患者脑中每mol tau蛋白含磷量为5～9mol,比对照组高2～3倍.AD易溶型异常磷酸化的tau蛋白和神经原纤维缠结中的tau蛋白均被外源凝集素GNA标记,并以强度递降的顺序被MAA,PNA和DSA标记,但不被... 正常人脑中每mol tau蛋白含磷量为2～3mol,而AD患者脑中每mol tau蛋白含磷量为5～9mol,比对照组高2～3倍.AD易溶型异常磷酸化的tau蛋白和神经原纤维缠结中的tau蛋白均被外源凝集素GNA标记,并以强度递降的顺序被MAA,PNA和DSA标记,但不被SNA标记,而正常人脑tau蛋白不与上述任一凝集素反应.结果提示,Alzheimer患者脑中tau蛋白除被异常过度磷酸化修饰外,不同程度地还被甘露糖,末端α-(2-3)连接的半乳糖,末端半乳糖-β-(1-3)-N-乙酰半乳糖胺及半乳糖β-(1-4)-N-乙酰半乳糖胺糖基化修饰. 展开更多
关键词 磷酸化 糖基化 老年性痴呆 脑中微管 相关蛋白
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阿尔次海默病tau蛋白异常修饰与其功能的关系 被引量：1
4
作者 王建枝 龚成新 +1 位作者 i.grundke-iqbal K.iqbal 《生物化学与生物物理进展》 SCIE CAS CSCD 北大核心 1999年第2期154-157,共4页
阿尔次海默病易溶型胞浆ｔａｕ和难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ均被异常磷酸化和异常糖基化修饰．异常修饰的ｔａｕ丧失其促微管组装活性，用不同蛋白磷酸酯酶对难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ去磷酸化处理后可不同程度恢复其促微管组装生物学活... 阿尔次海默病易溶型胞浆ｔａｕ和难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ均被异常磷酸化和异常糖基化修饰．异常修饰的ｔａｕ丧失其促微管组装活性，用不同蛋白磷酸酯酶对难溶型双螺旋丝中的ｔａｕ去磷酸化处理后可不同程度恢复其促微管组装生物学活性．单纯去糖基化处理只在很小限度恢复ｔａｕ的功能，但去糖基化预处理可增强去磷酸化对ｔａｕ上述活性的恢复．提示：ａｔａｕ的异常磷酸化是导致其功能活性丧失的直接因素，而糖基化修饰可能通过对其结构的影响而间接对ｔａｕ功能活性发挥作用；ｂ蛋白磷酸酯酶可部分抑制和逆转阿尔次海默病的脑病理损伤． 展开更多
关键词 早老性痴呆 微管组装 去磷酸化 去糖基 tau基因
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糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究 被引量：1
5
作者 王建枝 吴琼莉 +2 位作者 i.grundkeiqbal A.SMiTH K.iqbal 《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 1999年第4期589-592,共4页
糖原合成酶激酶３（ Ｇ Ｓ Ｋ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，... 糖原合成酶激酶３（ Ｇ Ｓ Ｋ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工 Ｅｄｍ ａｎ 降解及自动氨基酸序列分析等检测技术，对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现： Ｇ Ｓ Ｋ３ 可使 τ蛋白 Ｔｈｒ１８１， Ｓｅｒ１８４， Ｓｅｒ２６２， Ｓｅｒ３５６ 和 Ｓｅｒ４００ 发生磷酸化 其中 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 为 Ａｌｚｈｅｉｍ ｅｒ 病（ Ａ Ｄ）τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性，推测： Ａ Ｄ τ蛋白 Ｓｅｒ２６２ 和 Ｓｅｒ４００ 的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点，单纯 Ｇ Ｓ Ｋ３ 不能复制 Ａ Ｄ 样 τ蛋白的病理改变 展开更多
关键词 糖原合成酶激酶 Τ蛋白 异常磷酸化 老年性痴呆
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