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题名丙谷二肽合成酶的改造及性质研究
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作者
范玉娜
魏金澳
杨静文
张洪斌
胡雪芹
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机构
合肥工业大学食品与生物工程学院
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出处
《中国食品添加剂》
CAS
2024年第4期140-146,共7页
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文摘
丙谷二肽是重要的营养补充剂,α-酰基转移酶(SAET)可催化丙氨酸甲酯与谷氨酰胺合成丙谷二肽。为提高该酶的pH稳定性,本实验以前期获得的SAET-QC01菌株为基础,对该菌株的关键位点A537进行饱和突变,构建了19个突变体。突变体酶学性质表明,有五个突变体的酶活比原始酶提高了10%以上,其中突变酶A537G在pH为5.0~9.0范围内酶活稳定,比原始酶(pH为8.0~8.5)更有利于反应的进行。通过同源建模发现A537位于β-折叠片中,突变后增加了主链-侧链间氢键作用力,周围小于6埃范围内氨基酸作用的数量明显减少,因此提高了其pH稳定性。
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关键词
丙谷二肽
α-酰基转移酶
饱和突变
pH稳定性
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Keywords
Ala-Gln
α-acyltransferase
saturation mutation
pH stability
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分类号
Q814
[生物学—生物工程]
TS201.1
[轻工技术与工程—食品科学]
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