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题名蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究
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作者
王朝阳
赵钟兴
陶萌良
王欣辉
孙华菊
魏雅男
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机构
广西大学化学化工学院
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出处
《食品工业科技》
CAS
CSCD
北大核心
2016年第17期148-152,共5页
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基金
国家自然科学基金(31401629)
广西自然科学基金(2013GXNSFBA019031)
广西研究生教育创新计划(YCSZ2015026)
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文摘
以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽(P1和P2)为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI TOF MS)确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用Sybyl软件分别将其与ACE进行分子对接。结果表明:P1的氨基酸序列为Gly-Asn-Pro-Trp-Met(IC50值为12.61μg/m L),为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037 mmol/L;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg(IC50值为14.68μg/m L),为竞争性抑制肽,其抑制常数Ki,2=0.020 mmol/L;P1、P2都能与ACE活性位点氨基酸残基形成氢键。P1、P2可以作为预防高血压的功能性食品,为蚕蛹蛋白的进一步开发利用提供理论基础。
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关键词
蚕蛹蛋白
血管紧张素转换酶
抑制肽
分子对接
抑制动力学
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Keywords
silkworm pupa protein
angiotensin I -converting enzyme
inhibitory peptides
molecular docking
inhibition kinetics
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分类号
TS201.2
[轻工技术与工程—食品科学]
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