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中华马氏钳蝎昆虫神经毒素Bm KI6的结晶和初步晶体学研究 被引量：2
1
作者 管荣津 王淼 +1 位作者 刘新奇 王大成 《科学通报》 EI CAS CSCD 北大核心 2000年第4期386-390,共5页
从中华马氏钳蝎蝎毒中分离纯化了一种兴奋型昆虫神经毒素 ＢｍＫ １６，以硫酸铵为沉淀剂，在不同ｐＨ值下得到了它的两种晶型，其中有一种是单晶，在Ｍａｒ Ｒｅｓｅａｒｃｈ ３４５面探测器上进行了衍射数据的收集，其衍射能力可达 ... 从中华马氏钳蝎蝎毒中分离纯化了一种兴奋型昆虫神经毒素 ＢｍＫ １６，以硫酸铵为沉淀剂，在不同ｐＨ值下得到了它的两种晶型，其中有一种是单晶，在Ｍａｒ Ｒｅｓｅａｒｃｈ ３４５面探测器上进行了衍射数据的收集，其衍射能力可达 ０．２８ ｎｍ．经 ＭＯＳＦＬＭ ６．０软件处理，确定其属于 Ｃ２空间群，它的晶胞参数为： ａ＝ ４．６５ ｎｍ， ｂ＝ ８．５２ ｎｍ， ｃ＝ ３．２６ ｎｍ， ａ＝ γ＝ ９０°， β＝ １１０．５°．根据分子量和晶胞体积估算，每个不对称单位含两个分子． 展开更多
关键词 中华马氏钳蝎 蝎毒 昆虫神经毒素 结晶 晶体学
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二聚体蝎钠通道毒素的1.4 分辨率晶体结构:反常非脯氨酸顺式肽键及其内在结构因素(英文)
2
作者 何小林 管荣津 +1 位作者 张英 王大成 《生物化学与生物物理进展》 SCIE CAS CSCD 北大核心 2006年第3期231-240,共10页
报道了以二聚体存在的dimo-BmKM1的1.4!分辨率晶体结构.蛋白质中的肽键是局部双键,不可旋转,因此具有顺式(cis)和反式(trans)两种构型,它们不能通过旋转操作相互转换.非脯氨酸顺式肽键是指形成该肽键的氨基是由脯氨酸以外的氨基酸提供的... 报道了以二聚体存在的dimo-BmKM1的1.4!分辨率晶体结构.蛋白质中的肽键是局部双键,不可旋转,因此具有顺式(cis)和反式(trans)两种构型,它们不能通过旋转操作相互转换.非脯氨酸顺式肽键是指形成该肽键的氨基是由脯氨酸以外的氨基酸提供的(Xaa-nonPro),这类肽键的顺式构型的自由能远比反式高,因此极少出现在天然蛋白质结构中.事实上,在长时间中,多肽链的“反式肽键连接”被视为蛋白质结构的一条基本规则,把顺式肽键视为不可能.随着高分辨率精确蛋白质结构数量的增加,近年来有详细的统计分析揭示,非脯氨酸顺式肽键(Xaa-nPro)在蛋白质结构中出现的几率为0.03%～0.05%,而且大多存在于功能敏感的结构区域,可能具有重要意义.但由于所用的基本结构数据都来自晶体结构,对这种反常肽键是否由结晶环境影响而形成,存在疑问.此前曾在以单体形式存在的蝎神经毒素mono-BmKM1的高分辨率结构中发现其中肽键Pro9-His10是非脯氨酸顺式肽键,并详细分析了其结构-功能意义.以二聚体存在的dimo-BmKM1的1.4"分辨率晶体结构表明,它与mono-BmKM1有不同的空间群、不同的分子堆积方式,不同的晶体环境.结构模型被高度精化,Rcryst达到0.109.dimo-BmKM1结构显示,在不对称单位中的两个M1分子在同一位置(残基9-10之间)都清晰地存在顺式肽键.立体化学分析显示,这一肽键的几何参数和局部结构与mono-BmKM1中的(9-10)顺式肽键基本相同.这一结果表明,非脯氨酸顺式肽键9-10的存在与结晶环境无关,是BmKM1分子的固有结构特征.在此基础上,综合分析了与顺式、反式肽键相关的结构元素,发现与残基(8-19)序列模体-KPXNC-(X为任意氨基酸)所决定的特征回折结构可能是分子内在的主要结构因素,其中第8位残基是Lys或Asp对决定肽键是顺式还是反式有关键作用.近来的突变实验及其晶体结构测定已证实,Lys8/Asp8� 展开更多
关键词 非脯氨酸顺式肽键 晶体结构 神经毒素 蝎Buthus martensii Karsch
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