期刊文献+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
共找到3篇文章
< 1 >
每页显示 20 50 100
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
中国地鼠26S蛋白酶体非ATP酶调节亚基13的表达鉴定及生物信息学分析
1
作者 郭民 原梦 +6 位作者 秦轲茹 霍怡彤 王文桃 杜凯艳 张瑞虎 王海龙 陈朝阳 《中国比较医学杂志》 CAS 北大核心 2023年第2期15-21,共7页
目的鉴定26S蛋白酶体非ATP酶调节亚基13(PSMD13)在Ⅱ型糖尿病中国地鼠的表达及对其理化性质、信号肽、亚细胞定位、功能结构域等进行分析,为深入研究其功能提供理论依据。方法荧光定量PCR法检测PSMD13 mRNA在中国地鼠和糖尿病地鼠肝、... 目的鉴定26S蛋白酶体非ATP酶调节亚基13(PSMD13)在Ⅱ型糖尿病中国地鼠的表达及对其理化性质、信号肽、亚细胞定位、功能结构域等进行分析,为深入研究其功能提供理论依据。方法荧光定量PCR法检测PSMD13 mRNA在中国地鼠和糖尿病地鼠肝、骨骼肌、脂肪和小肠组织的表达;PSMD13氨基酸序列从NCBI网站下载,氨基酸同源性分析采用DNAman软件;PSMD13蛋白的理化性质分析采用Prot Param在线工具;PSMD13蛋白的亲疏水性、信号肽、亚细胞定位采用Prot Scale软件分析;PSMD13蛋白结构域、二级结构分别采用Conserved Domain数据库和SOPMA工具分析;PSMD13蛋白质的互作蛋白及功能网络采用STRING数据库分析。结果RT-qPCR结果显示PSMD13 mRNA在糖尿病地鼠脂肪组织中表达下降;PSMD13位于中国地鼠第3号染色体,含有13个外显子,相对分子质量为42942.48,含有378个氨基酸残基;PSMD13理论等电点为6.1,属酸性蛋白;其与小鼠、大鼠、果蝇、猩猩和人PSMD13的氨基酸序列同源性高达97.78%;PSMD13蛋白质无信号肽、无跨膜结构,主要位于细胞质中;PSMD13蛋白质羧基端含有一个PCI结构域,与PSMD7、PSMD8、PSMA3、PSMC1和USP14等相互作用,参与泛素依赖性蛋白质分解代谢过程。结论PSMD13在糖尿病中国地鼠脂肪组织中表达下降,该蛋白质在进化上高度保守,参与蛋白质的蛋白酶体降解途径,其表达下调可能参与糖尿病的发生发展。 展开更多
关键词 中国地鼠 Ⅱ型糖尿病 26S蛋白酶体非ATP酶调节亚基13蛋白质 生物信息学
下载PDF
抗癌新靶点SLC33A1基因的生物信息学预测分析
2
作者 池奋清 秦轲茹 +1 位作者 张宏伟 于保锋 《中国生物制品学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2023年第11期1313-1318,1323,共7页
目的对SLC33A1基因的理化性质、结构功能、蛋白相互作用以及不同物种间的同源性进行生物信息学预测分析,为SLC33A1功能的进一步研究提供参考。方法利用多种不同的生物信息学工具,对SLC33A1基因的理化性质、亲疏水性、信号肽结构、跨膜... 目的对SLC33A1基因的理化性质、结构功能、蛋白相互作用以及不同物种间的同源性进行生物信息学预测分析,为SLC33A1功能的进一步研究提供参考。方法利用多种不同的生物信息学工具,对SLC33A1基因的理化性质、亲疏水性、信号肽结构、跨膜结构、亚细胞定位、三维空间结构、翻译后修饰位点、蛋白相互作用等进行预测分析。结果SLC33A1蛋白是一种中性稳定蛋白,具有疏水性,不存在信号肽序列,主要分布于细胞膜及膜结构细胞器,在囊泡膜的概率为13.0%;SLC33A1蛋白序列有11个跨膜结构域,6个胞外结构域,6个胞内结构域;SLC33A1蛋白三级结构弹性较大,空间结构比较稳定,拥有2个N-糖基化位点、2个O-糖基化位点及13个可能的蛋白激酶磷酸化位点;SLC33A1与ATM等7个蛋白具有高置信度的相互作用关系;SLC33A1主要参与肌醇需求酶1(inositol-requiring enzyme 1,IRE1)介导的未折叠蛋白应答的负调控、鞘糖脂、唾液酸化、细胞对γ射线的反应、内质网应激反应的负调控等生物学过程。结论利用多种软件对SLC33A1的性质及功能进行了深入了解,为抗癌新靶点的进一步研究提供了思路及理论支持。 展开更多
关键词 SLC33A1 肿瘤 生物信息学 预测
原文传递
人ANKRD49基因及其编码蛋白质的生物信息学分析 被引量：1
3
作者 孙佳 刘跃华 +6 位作者 秦轲茹 胡金瑞 栗馨洋 徐白雪 庞敏 王维 王海龙 《中国生物制品学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2021年第8期904-909,916,共7页
目的分析人ANKRD49基因及其编码蛋白的结构、理化性质、互作蛋白等信息,为研究其功能提供理论依据。方法利用基因分析网站Ensembl Genome Brower和NCBI分析人ANKRD49基因的开放阅读框、转录本、外显子;采用DNAMAN软件分析人ANKRD49蛋白... 目的分析人ANKRD49基因及其编码蛋白的结构、理化性质、互作蛋白等信息,为研究其功能提供理论依据。方法利用基因分析网站Ensembl Genome Brower和NCBI分析人ANKRD49基因的开放阅读框、转录本、外显子;采用DNAMAN软件分析人ANKRD49蛋白质与人、大鼠、小鼠、河狸、眼镜王蛇和白纹伊蚊氨基酸的同源性,同时分析与其他几种含ANK结构域蛋白质在进化上的亲缘关系;采用ProtP aram tool软件进行ANKRD49蛋白质的理化性质、等电点、相对分子质量预测,DNAMAN软件进行其二级结构及亲(疏)水性分析;采用SignalP4.1软件预测ANKRD49蛋白质的信号肽,TMpred软件预测其跨膜区;采用Motif Scan软件进行ANKRD49蛋白质翻译后修饰分析,Charles KW数据库(http://www.geneinfinity.org)预测其相互作用蛋白质。结果人ANKRD49基因位于第11号染色体,其转录的m RNA有1 908个碱基(bp),含有3个外显子,有7个转录本;该基因编码的蛋白质含239个氨基酸(aa),分子式为C1192H1860N340O386S5,相对分子质量为27 290.2,等电点理论值为5.00,不稳定系数为34.25。ANKRD49蛋白质为可溶性蛋白质,无信号肽,属于非跨膜类蛋白;与人、大鼠、小鼠、河狸、眼镜王蛇和白纹伊蚊同源性高达78.65%;与其他几种ANK家族的蛋白具有较高的亲缘关系;可能与MT3、KLF11、MPL、HBG1、HBG2、ZBED5、ELAVL2和ARHGEF16有相互作用。结论人ANKRD49基因及其编码蛋白在进化上高度保守,是一个可溶性蛋白质,互作蛋白分析推测其可能与MT3、KLF11等蛋白质相互作用,为研究ANKRD49的生物学功能提供了参考。 展开更多
关键词 ANKRD49基因 生物信息学分析 编码蛋白 互作蛋白
原文传递
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
上一页 1 下一页 到第 页
使用帮助 返回顶部