制备了大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)凝胶颗粒,并使用该颗粒制备了稳定的Pickering高内相乳液。通过粒径和ζ-电位测定、冷冻扫描电镜和光学显微镜观察以及外观分析,以流变特性为指标,对SPI凝胶颗粒和Pickering高内相乳液特性...制备了大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)凝胶颗粒,并使用该颗粒制备了稳定的Pickering高内相乳液。通过粒径和ζ-电位测定、冷冻扫描电镜和光学显微镜观察以及外观分析,以流变特性为指标,对SPI凝胶颗粒和Pickering高内相乳液特性进行研究。结果表明,SPI凝胶颗粒的粒径和ζ-电位随pH值的变化而变化,当SPI凝胶颗粒pH值为4.0~5.0时,临近SPI等电点,ζ-电位的绝对值最小,此时凝胶颗粒相互聚集,不能成功制备稳定的高内相乳液。在pH值为9.0时,大豆分离蛋白凝胶颗粒紧密结合在一起,呈凝胶网络状结构。在碱性条件下,蛋白质质量分数为1.00%、内相体积分数为78%~82%时,可以制备稳定的Pickering高内相乳液。通过增加内相体积分数,使大豆分离蛋白凝胶颗粒稳定的Pickering乳液体系分布更加均匀,不易发生聚集,形成更加致密稳定的多孔结构,且具有更强的弹性凝胶乳液特性。展开更多
文摘制备了大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)凝胶颗粒,并使用该颗粒制备了稳定的Pickering高内相乳液。通过粒径和ζ-电位测定、冷冻扫描电镜和光学显微镜观察以及外观分析,以流变特性为指标,对SPI凝胶颗粒和Pickering高内相乳液特性进行研究。结果表明,SPI凝胶颗粒的粒径和ζ-电位随pH值的变化而变化,当SPI凝胶颗粒pH值为4.0~5.0时,临近SPI等电点,ζ-电位的绝对值最小,此时凝胶颗粒相互聚集,不能成功制备稳定的高内相乳液。在pH值为9.0时,大豆分离蛋白凝胶颗粒紧密结合在一起,呈凝胶网络状结构。在碱性条件下,蛋白质质量分数为1.00%、内相体积分数为78%~82%时,可以制备稳定的Pickering高内相乳液。通过增加内相体积分数,使大豆分离蛋白凝胶颗粒稳定的Pickering乳液体系分布更加均匀,不易发生聚集,形成更加致密稳定的多孔结构,且具有更强的弹性凝胶乳液特性。
