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His-tag标记的嗜热菌来源L-脯氨酸脱氢酶的纯化与性质
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作者 林乐懿 张丽叶 +3 位作者 末信一郎 郑海涛 白石智美 桶崎陽友 《北京化工大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2010年第6期121-125,共5页
以引入了His-tag做标记的超嗜热菌Thermococcus profundus色素依存性L-脯氨酸脱氢酶基因片段为目的基因,在宿主大肠杆菌Rosetta-gami(DE3)CompetentCells中表达目的蛋白。细胞培养液经超声菌体破碎、热处理、NiSepharose层析分离,得到... 以引入了His-tag做标记的超嗜热菌Thermococcus profundus色素依存性L-脯氨酸脱氢酶基因片段为目的基因,在宿主大肠杆菌Rosetta-gami(DE3)CompetentCells中表达目的蛋白。细胞培养液经超声菌体破碎、热处理、NiSepharose层析分离,得到纯度较高的His-tag色素依存性L-脯氨酸脱氢酶,比酶活是纯化前的5倍。纯化后的酶液经凝胶电泳分离得到片段为58600,40200,22300的3段短肽。通过对该酶性质的初步探索,得出在温度50℃,体系pH8.0,300mmol/LTris缓冲溶液的条件下,L-脯氨酸脱氢酶酶活最高,为1.5U/mL。 展开更多
关键词 超嗜热菌 HIS-TAG 色素依存性L-脯氨酸脱氢酶 镍亲和色谱
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