采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明:超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提...采用超声联合转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)处理红豆分离蛋白(red bean protein isolate,RBPI),对其功能性质和结构特征进行分析,以探究其结构修饰与功能性质的构效关系。结果表明:超声处理5 min能够使RBPI的乳化活性和发泡能力提高,但会降低泡沫稳定性,对乳液稳定性没有显著影响,同时增加表面疏水性和游离巯基含量;TG能够提高RBPI的乳化活性、乳化稳定性及泡沫稳定性,但会降低发泡能力、表面疏水性和游离巯基含量;超声-TG联合处理的RBPI具有更高的乳化活性和泡沫稳定性,更低的表面疏水性和游离巯基含量,且酰胺Ⅰ带处吸收峰强度增加,更多的无规卷曲结构转变为有序的β-折叠结构,这可能是导致RBPI功能性质改善的原因。超声处理5 min联合TG诱导的蛋白凝胶具有更加均匀、致密的微观结构,且凝胶硬度和黏附力增加,脱水收缩作用降低;峰值温度(Tp)和热焓变(ΔH)显著增加(P<0.05),改善了RBPI的热稳定性或三级结构稳定性。以上结果表明RBPI经过超声处理后更利于TG对蛋白质的交联作用,超声-TG联合处理促进了蛋白质功能性质的发挥。展开更多
为了探究葡聚糖接枝作用对玉米醇溶蛋白结构和乳化性的影响,明确蛋白质结构与功能性的关系,本研究以玉米醇溶蛋白(Zein)和不同分子量(6、20、40和70 k Da)葡聚糖(dextran,DX)为原料,采用湿热法制备Zein-DX接枝物,并对接枝物的结构和乳...为了探究葡聚糖接枝作用对玉米醇溶蛋白结构和乳化性的影响,明确蛋白质结构与功能性的关系,本研究以玉米醇溶蛋白(Zein)和不同分子量(6、20、40和70 k Da)葡聚糖(dextran,DX)为原料,采用湿热法制备Zein-DX接枝物,并对接枝物的结构和乳化性进行研究。结果表明,低分子量(6 k Da)DX具有更高的反应活性,赖氨酸和精氨酸是参与Zein与DX接枝反应的主要氨基酸。傅里叶红外光谱(fourier transform infrared,FTIR)证明了DX以共价键与Zein形成了复合物。DX的共价接枝能够导致Zein荧光猝灭的发生,降低Zein的热稳定性,改善Zein的乳化活性(emulsifying activity index,EAI)和乳化稳定性(emulsifying stability index,ESI)。低分子量(6 k Da)DX与Zein形成的接枝物最大发射波长发生显著红移,三级结构变的松散,具有更低的热稳定性,且EAI最高达到(23.28±0.71)m2/g。然而,高分子量(70 k Da)DX与Zein形成的接枝物ESI高达(26.44±0.47)min,高于其他Zein-DX接枝物样品。乳状液粒径和流变性分析表明,随着DX分子量的增加,乳状液粒径降低,黏度增加,这与ESI的研究结果相符。研究结果可为改善玉米蛋白功能性和深入了解玉米蛋白改性机制提供理论依据。展开更多
文摘为了探究葡聚糖接枝作用对玉米醇溶蛋白结构和乳化性的影响,明确蛋白质结构与功能性的关系,本研究以玉米醇溶蛋白(Zein)和不同分子量(6、20、40和70 k Da)葡聚糖(dextran,DX)为原料,采用湿热法制备Zein-DX接枝物,并对接枝物的结构和乳化性进行研究。结果表明,低分子量(6 k Da)DX具有更高的反应活性,赖氨酸和精氨酸是参与Zein与DX接枝反应的主要氨基酸。傅里叶红外光谱(fourier transform infrared,FTIR)证明了DX以共价键与Zein形成了复合物。DX的共价接枝能够导致Zein荧光猝灭的发生,降低Zein的热稳定性,改善Zein的乳化活性(emulsifying activity index,EAI)和乳化稳定性(emulsifying stability index,ESI)。低分子量(6 k Da)DX与Zein形成的接枝物最大发射波长发生显著红移,三级结构变的松散,具有更低的热稳定性,且EAI最高达到(23.28±0.71)m2/g。然而,高分子量(70 k Da)DX与Zein形成的接枝物ESI高达(26.44±0.47)min,高于其他Zein-DX接枝物样品。乳状液粒径和流变性分析表明,随着DX分子量的增加,乳状液粒径降低,黏度增加,这与ESI的研究结果相符。研究结果可为改善玉米蛋白功能性和深入了解玉米蛋白改性机制提供理论依据。
