期刊文献+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
共找到2篇文章
< 1 >
每页显示 20 50 100
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
槲皮素与胰蛋白酶的作用机制及其抗氧化活性 被引量：4
1
作者 倪孟婷 樊美慧 +1 位作者 胡兴 张国文 《南昌大学学报（理科版）》 CAS 北大核心 2017年第3期244-248,254,共6页
采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱并结合分子模拟技术,考察了槲皮素与胰蛋白酶(TRY)的作用机制及槲皮素的抗氧化活性。研究发现,槲皮素的加入可以猝灭TRY的内源性荧光,两者有一个结合位点,298K时结合常数为8.24×10~4 L... 采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱并结合分子模拟技术,考察了槲皮素与胰蛋白酶(TRY)的作用机制及槲皮素的抗氧化活性。研究发现,槲皮素的加入可以猝灭TRY的内源性荧光,两者有一个结合位点,298K时结合常数为8.24×10~4 L·mol^(-1),且疏水作用力是驱动槲皮素与TRY结合的主要作用力。槲皮素能够诱导TRY的α-螺旋和无规则卷曲比率上升,而β-折叠和β-转角比率下降,导致二级结构发生变化。分子模拟结果显示,槲皮素分子的苯环结合到TRY疏水腔中,与Leu155,Pro28,Pro198,Val200,Ser 202和Cys157等主要氨基酸发生作用。抗氧化性实验表明,槲皮素对DPPH和羟基自由基的清除能力比维生素C强,而TRY对槲皮素清除DPPH自由基的能力产生抑制作用。 展开更多
关键词 槲皮素 胰蛋白酶 荧光猝灭 分子模拟 自由基清除
下载PDF
基于多光谱技术和计算机模拟研究牡荆素抑制α-淀粉酶的分子机制
2
作者 张国文 吴健妹 倪孟婷 《南昌大学学报（理科版）》 CAS 北大核心 2022年第6期611-620,共10页
本文采用多种光谱学方法结合计算机模拟手段,通过研究牡荆素对α-淀粉酶的抑制作用、相互作用的结合特性和空间结合构象及其诱导酶分子结构的变化对酶催化底物的影响,进而阐释牡荆素抑制α-淀粉酶的分子机制。结果表明,牡荆素以可逆性... 本文采用多种光谱学方法结合计算机模拟手段,通过研究牡荆素对α-淀粉酶的抑制作用、相互作用的结合特性和空间结合构象及其诱导酶分子结构的变化对酶催化底物的影响,进而阐释牡荆素抑制α-淀粉酶的分子机制。结果表明,牡荆素以可逆性竞争的方式抑制α-淀粉酶的活性,其半抑制浓度(IC50值)为2.25×10-3mol·L-1,抑制常数为(2.28±0.13)×10-3mol·L-1。牡荆素也能够与淀粉结合来减少淀粉的消化分解为葡萄糖。牡荆素通过单一静态方式猝灭α-淀粉酶的内源荧光,其中荧光基团Trp残基的贡献大于Tyr残基。牡荆素结合在α-淀粉酶的一个位点处,结合常数Ka为103数量级,主要依靠疏水力驱动,两者结合作用使α-淀粉酶的α-螺旋含量降低,β-折叠和β-转角含量增加,表面疏水性减小,酶结构趋于松散。分子模拟显示,牡荆素能够对接于α-淀粉酶的活性空腔,并与周围的氨基酸残基Asp197、Glu233、Ile235、His299、Asp300与His305等发生相互作用。推测牡荆素通过与α-淀粉酶结合,改变了酶分子的构象,并且与底物竞争α-淀粉酶的活性位点,而阻碍了底物被酶分解,进而抑制了α-淀粉酶的活性。 展开更多
关键词 Α-淀粉酶 牡荆素 竞争性抑制剂 抑制机制 分子模拟
下载PDF
已选择0条
导出题录 引用分析
参考文献
引证文献
 统计分析
检索结果
已选文献
上一页 1 下一页 到第 页
使用帮助 返回顶部